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		<title>4c2u - Revision history</title>
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		<title>OCA at 17:22, 7 September 2022</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;DNA helicases are responsible for unwinding the duplex DNA, a key step in many biological processes. UvrD is a DNA helicase involved in several DNA repair pathways. We report here crystal structures of Deinococcus radiodurans UvrD (drUvrD) in complex with DNA in different nucleotide-free and bound states. These structures provide us with three distinct snapshots of drUvrD in action and for the first time trap a DNA helicase undergoing a large-scale spiral movement around duplexed DNA. Our structural data also improve our understanding of the molecular mechanisms that regulate DNA unwinding by Superfamily 1A (SF1A) helicases. Our biochemical data reveal that drUvrD is a DNA-stimulated ATPase, can translocate along ssDNA in the 3'-5' direction and shows ATP-dependent 3'-5', and surprisingly also, 5'-3' helicase activity. Interestingly, we find that these translocase and helicase activities of drUvrD are modulated by the ssDNA binding protein. Analysis of drUvrD mutants indicate that the conserved beta-hairpin structure of drUvrD that functions as a separation pin is critical for both drUvrD's 3'-5' and 5'-3' helicase activities, whereas the GIG motif of drUvrD involved in binding to the DNA duplex is essential for the 5'-3' helicase activity only. These special features of drUvrD may reflect its involvement in a wide range of DNA repair processes in vivo.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 10:49, 4 August 2016</title>
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		<title>OCA at 10:07, 21 December 2014</title>
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				<updated>2014-12-21T10:07:37Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 09:42, 30 October 2013</title>
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				<updated>2013-10-30T09:42:41Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4c2u&amp;diff=1836098&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA: Protected &quot;4c2u&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/4c2u&quot; title=&quot;4c2u&quot;&gt;4c2u&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4c2u is ON HOLD  until Paper Publication  Authors: Stelter, M., Acajjaoui, S., McSweeney, S., Timmins, J.  Description: Crystal structure of Deinococc...</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4c2u is ON HOLD  until Paper Publication  Authors: Stelter, M., Acajjaoui, S., McSweeney, S., Timmins, J.  Description: Crystal structure of Deinococc...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
The entry 4c2u is ON HOLD  until Paper Publication&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Stelter, M., Acajjaoui, S., McSweeney, S., Timmins, J.&lt;br /&gt;
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Description: Crystal structure of Deinococcus radiodurans UvrD in complex with DNA, Form 1&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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