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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The previously reported crystal structures of alpha-amino-beta-carboxymuconate-epsilon-semialdehyde decarboxylase (ACMSD) show a five-coordinate Zn(II)(His)(3)(Asp)(OH(2)) active site. The water ligand is H-bonded to a conserved His228 residue adjacent to the metal center in ACMSD from Pseudomonas fluorescens (PfACMSD). Site-directed mutagenesis of His228 to tyrosine and glycine in this study results in a complete or significant loss of activity. Metal analysis shows that H228Y and H228G contain iron rather than zinc, indicating that this residue plays a role in the metal selectivity of the protein. As-isolated H228Y displays a blue color, which is not seen in wild-type ACMSD. Quinone staining and resonance Raman analyses indicate that the blue color originates from Fe(III)-tyrosinate ligand-to-metal charge transfer. Co(II)-substituted H228Y ACMSD is brown in color and exhibits an electron paramagnetic resonance spectrum showing a high-spin Co(II) center with a well-resolved (59)Co (I = (7)/(2)) eight-line hyperfine splitting pattern. The X-ray crystal structures of as-isolated Fe-H228Y (2.8 A) and Co-substituted (2.4 A) and Zn-substituted H228Y (2.0 A resolution) support the spectroscopic assignment of metal ligation of the Tyr228 residue. The crystal structure of Zn-H228G (2.6 A) was also determined. These four structures show that the water ligand present in WT Zn-ACMSD is either missing (Fe-H228Y, Co-H228Y, and Zn-H228G) or disrupted (Zn-H228Y) in response to the His228 mutation. Together, these results highlight the importance of His228 for PfACMSD's metal specificity as well as maintaining a water molecule as a ligand of the metal center. His228 is thus proposed to play a role in activating the metal-bound water ligand for subsequent nucleophilic attack on the substrate.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Evidence for a Dual Role of an Active Site Histidine in alpha-Amino-beta-carboxymuconate-epsilon-semialdehyde Decarboxylase.,Huo L, Fielding AJ, Chen Y, Li T, Iwaki H, Hosler JP, Chen L, Hasegawa Y, Que L Jr, Liu A Biochemistry. 2012 Jul 24;51(29):5811-21. Epub 2012 Jul 12. PMID:22746257&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:22746257&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4eri&amp;diff=2663681&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 15:38, 11 August 2016</title>
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		<title>OCA at 09:15, 11 June 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 05:58, 22 August 2012</title>
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				<updated>2012-08-22T05:58:20Z</updated>
		
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		<title>OCA at 05:28, 30 May 2012</title>
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		<title>OCA at 08:49, 9 May 2012</title>
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		<title>OCA: Protected &quot;4eri&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4eri is ON HOLD   Authors: Huo, L., Fielding, A. J. , Chen, Y. , Li, T., Iwaki, H., Hosler, J.P., Chen, L., Hasegawa, Y., Que Jr., L., Liu, A.  Descri...</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4eri is ON HOLD   Authors: Huo, L., Fielding, A. J. , Chen, Y. , Li, T., Iwaki, H., Hosler, J.P., Chen, L., Hasegawa, Y., Que Jr., L., Liu, A.  Descri...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
The entry 4eri is ON HOLD &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Huo, L., Fielding, A. J. , Chen, Y. , Li, T., Iwaki, H., Hosler, J.P., Chen, L., Hasegawa, Y., Que Jr., L., Liu, A.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Evidence for a Dual Role of an Active Site Histidine in alpha-Amino-beta-Carboxymuconate-epsilon-Semialdehyde Decarboxylase&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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