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		<title>4gg1 - Revision history</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;It is widely accepted that, in thiamin diphosphate (ThDP)-dependent enzymes, much of the rate acceleration is provided by the cofactor. Inter alia, the reactive conformation of ThDP, known as the V-conformation, has been attributed to the presence of a bulky hydrophobic residue located directly below the cofactor. Here we report the use of site-saturation mutagenesis to generate variants of this residue (Leu403) in benzoylformate decarboxylase. The observed 3 orders of magnitude range in kcat/Km values suggested that conformational changes in the cofactor could be influencing catalysis. However, X-ray structures of several variants were determined, and there was remarkably little change in ThDP conformation. Rather, it seemed that, once the V-conformation was attained, residue size and hydrophobicity were more important for enzyme activity.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 15:59, 11 August 2016</title>
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				<updated>2016-08-11T15:59:00Z</updated>
		
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		<title>OCA at 14:16, 5 January 2015</title>
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				<updated>2015-01-05T14:16:00Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[4gg1]] &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a 1 chain structure with sequence from [http://en&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wikipedia&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/wiki/Pseudomonas_putida Pseudomonas putida]&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Full crystallographic information is available from [http&lt;/del&gt;:/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;/oca&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;weizmann&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ac.il&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oca-bin/ocashort?id=4GG1 OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 13:30, 19 June 2013</title>
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				<updated>2013-06-19T13:30:54Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 04:46, 29 August 2012</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA: Protected &quot;4gg1&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4gg1&amp;diff=1522846&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4gg1 is ON HOLD   Authors: Novak, W.R.P., Andrews, F.H., Tom, A.R., Gunderman, P.R., McLeish, M.J.  Description: Crystal Structure of Benzoylformate D...</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4gg1 is ON HOLD   Authors: Novak, W.R.P., Andrews, F.H., Tom, A.R., Gunderman, P.R., McLeish, M.J.  Description: Crystal Structure of Benzoylformate D...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
The entry 4gg1 is ON HOLD &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Novak, W.R.P., Andrews, F.H., Tom, A.R., Gunderman, P.R., McLeish, M.J.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Crystal Structure of Benzoylformate Decarboxylase Mutant L403T&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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