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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Pnkp is the end-healing and end-sealing component of an RNA repair system present in diverse bacteria from many phyla. Pnkp is composed of three catalytic modules: an N-terminal polynucleotide 5'-kinase, a central 2',3' phosphatase, and a C-terminal ligase. Here we report the crystal structure of the kinase domain of Clostridium thermocellum Pnkp bound to ATP*Mg(2+) (substrate complex) and ADP*Mg(2+) (product complex). The protein consists of a core P-loop phosphotransferase fold embellished by a distinctive homodimerization module composed of secondary structure elements derived from the N and C termini of the kinase domain. ATP is bound within a crescent-shaped groove formed by the P-loop ((15)GSSGSGKST(23)) and an overlying helix-loop-helix &amp;quot;lid.&amp;quot; The alpha and beta phosphates are engaged by a network of hydrogen bonds from Thr23 and the P-loop main-chain amides; the gamma phosphate is anchored by the lid residues Arg120 and Arg123. The P-loop lysine (Lys21) and the catalytic Mg(2+) bridge the ATP beta and gamma phosphates. The P-loop serine (Ser22) is the sole enzymic constituent of the octahedral metal coordination complex. Structure-guided mutational analysis underscored the essential contributions of Lys21 and Ser22 in the ATP donor site and Asp38 and Arg41 in the phosphoacceptor site. Our studies suggest a catalytic mechanism whereby Asp38 (as general base) activates the polynucleotide 5'-OH for its nucleophilic attack on the gamma phosphorus and Lys21 and Mg(2+) stabilize the transition state.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Structure and mechanism of the polynucleotide kinase component of the bacterial Pnkp-Hen1 RNA repair system.,Wang LK, Das U, Smith P, Shuman S RNA. 2012 Nov 1. PMID:23118415&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:23118415&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 19:52, 15 December 2016</title>
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				<updated>2016-12-15T19:52:49Z</updated>
		
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		<title>OCA at 09:16, 10 December 2014</title>
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				<updated>2014-12-10T09:16:24Z</updated>
		
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		<title>OCA at 09:53, 5 December 2012</title>
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				<updated>2012-12-05T09:53:25Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4gp6&amp;diff=1530585&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 04:55, 5 September 2012</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4gp6&amp;diff=1528311&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA: Protected &quot;4gp6&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/4gp6&quot; title=&quot;4gp6&quot;&gt;4gp6&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4gp6&amp;diff=1528310&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4gp6 is ON HOLD   Authors: Wang, L.K., Das, U., Smith, P., Shuman, S.  Description: Structure of Cth Polynucleotide kinase phosphatase</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4gp6&amp;diff=1528310&amp;oldid=prev"/>
				<updated>2012-08-29T04:49:34Z</updated>
		
		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4gp6 is ON HOLD   Authors: Wang, L.K., Das, U., Smith, P., Shuman, S.  Description: Structure of Cth Polynucleotide kinase phosphatase&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
The entry 4gp6 is ON HOLD &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Wang, L.K., Das, U., Smith, P., Shuman, S.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Structure of Cth Polynucleotide kinase phosphatase&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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