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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Transcriptional pausing by multisubunit RNA polymerases (RNAPs) is a key mechanism for regulating gene expression in both prokaryotes and eukaryotes and is a prerequisite for transcription termination. Pausing and termination states are thought to arise through a common, elemental pause state that is inhibitory for nucleotide addition. We report three crystal structures of Thermus RNAP elemental paused elongation complexes (ePECs). The structures reveal the same relaxed, open-clamp RNAP conformation in the ePEC that may arise by failure to re-establish DNA contacts during translocation. A kinked bridge-helix sterically blocks the RNAP active site, explaining how this conformation inhibits RNAP catalytic activity. Our results provide a framework for understanding how RNA hairpin formation stabilizes the paused state and how the ePEC intermediate facilitates termination.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 21:42, 25 December 2014</title>
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				<updated>2014-12-25T21:42:46Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 09:28, 10 December 2014</title>
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		<title>OCA at 08:36, 31 October 2012</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA: Protected &quot;4gzz&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/4gzz&quot; title=&quot;4gzz&quot;&gt;4gzz&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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