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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 14:46, 24 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Tk-subtilisin (Gly70-Gly398) is a subtilisin homolog from Thermococcus kodakarensis. Active Tk-subtilisin is produced from its inactive precursor, Pro-Tk-subtilisin (Gly1-Gly398), by autoprocessing and degradation of the propeptide (Tk-propeptide, Gly1-Leu69). This activation process is extremely slow at moderate temperatures owing to high stability of Tk-propeptide. Tk-propeptide is stabilized by the hydrophobic core. To examine whether a single nonpolar-to-polar amino acid substitution at this core affects the activation rate of Pro-Tk-subtilisin, the Pro-Tk-subtilisin derivative with the Phe17 --&amp;amp;gt; His mutation (Pro-F17H), Tk-propeptide derivative with the same mutation (F17H-propeptide), and two active-site mutants of Pro-F17H (Pro-F17H/S324A and Pro-F17H/S324C) were constructed. The crystal structure of Pro-F17H/S324A was nearly identical to that of Pro-S324A, indicating that the mutation does not affect the structure of Pro-Tk-subtilisin. The refolding rate of Pro-F17H/S324A and autoprocessing rate of Pro-F17H/S324C were also nearly identical to those of their parent proteins (Pro-S324A and Pro-S324C). However, the activation rate of Pro-F17H greatly increased when compared with that of Pro-Tk-subtilisin, such that Pro-F17H is efficiently activated even at 40 degrees C. The far-UV circular dichroism spectrum of F17H-propeptide did not exhibit a broad trough at 205-230 nm, which is observed in the spectrum of Tk-propeptide. F17H-propeptide is more susceptible to chymotryptic degradation than Tk-propeptide. These results suggest that F17H-propeptide is unfolded in an isolated form and is therefore rapidly degraded by Tk-subtilisin. Thus, destabilization of the hydrophobic core of Tk-propeptide by a nonpolar-to-polar amino acid substitution is an effective way to increase the activation rate of Pro-Tk-subtilisin.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 07:40, 29 January 2014</title>
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				<updated>2014-01-29T07:40:27Z</updated>
		
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		<title>OCA at 13:02, 3 July 2013</title>
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		<title>OCA: Protected &quot;4jp8&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4jp8 is ON HOLD   Authors: Yuzaki, K., You, D.J., Uehara, R., Koga, Y., Kanaya, S.  Description: Crystal structure of Pro-F17H/S324A</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4jp8 is ON HOLD   Authors: Yuzaki, K., You, D.J., Uehara, R., Koga, Y., Kanaya, S.  Description: Crystal structure of Pro-F17H/S324A&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
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The entry 4jp8 is ON HOLD &lt;br /&gt;
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Authors: Yuzaki, K., You, D.J., Uehara, R., Koga, Y., Kanaya, S.&lt;br /&gt;
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Description: Crystal structure of Pro-F17H/S324A&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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