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		<title>OCA at 08:53, 7 December 2022</title>
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		<title>OCA at 08:33, 5 August 2016</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 17:18, 25 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 06:40, 14 May 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The universal second messenger cyclic di-GMP (cdG) is involved in the regulation of a diverse range of cellular processes in bacteria. The intracellular concentration of the dinucleotide is determined by the opposing actions of diguanylate cyclases (DGCs) and cdG specific phosphodiesterases (PDEs). While most PDEs have accessory domains that are involved in the regulation of their activity, the regulatory mechanism of this class of enzymes has remained unclear. Here, we use biophysical and functional analyses to show that the isolated EAL domain of a PDE from E. coli (YahA) is in a fast thermodynamic monomer - dimer equilibrium, and that the domain is active only in its dimeric state. Furthermore, our data indicate thermodynamic coupling between substrate binding and EAL dimerization with the dimerization affinity being increased about 100-fold upon substrate binding. Crystal structures of the YahA-EAL domain determined under various conditions (apo, Mg2+, c-di-GMP/Mg2+ complex) confirm structural coupling between the dimer interface and the catalytic center. The in-built regulatory properties of the EAL domain probably facilitates its modular, functional combination with the diverse repertoire of accessory domains.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/YAHA_ECOLI YAHA_ECOLI]] Hydrolyzes &lt;/del&gt;c-di-GMP &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(cyclic bis(3'-5') dimeric GMP) to 5'-pGpG&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;known as PDE-&lt;/del&gt;A &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;activity. PDE-B activity&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;that is hydrolysis of 5'-pGpG to GMP&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;proceeds only very slowly&lt;/del&gt;. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4kie&amp;diff=1794407&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA: Protected &quot;4kie&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4kie is ON HOLD   Authors: Sundriyal, A., Schirmer, T.  Description: Crystal structure of the EAL domain of c-di-GMP specific phosphodiesterase YahA</title>
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