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		<title>4qjk - Revision history</title>
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		<title>OCA at 11:32, 15 February 2023</title>
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		<title>OCA at 16:53, 11 August 2016</title>
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		<title>OCA at 11:08, 20 January 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 10:19, 16 July 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;4&lt;/ins&gt;'&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;-Phosphopantetheinyl transferases (PPTase) post-translationally modify carrier proteins with a phosphopantetheine moiety, an essential reaction in all three domains of life. In the bacterial genus Mycobacteria, the Sfp-type PPTase activates pathways necessary for the biosynthesis of cell wall components and small molecule virulence factors. We solved the X-ray crystal structures and biochemically characterized the Sfp-type PPTases from two of the most prevalent Mycobacterial pathogens, PptT of M. tuberculosis and MuPPT of M. ulcerans. Structural analyses reveal significant differences in cofactor binding and active site composition when compared to previously characterized Sfp-type PPTases. Functional analyses including the efficacy of Sfp-type PPTase-specific inhibitors also suggest that the Mycobacterial Sfp-type PPTases can serve as therapeutic targets against Mycobacterial infections.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 06:37, 18 June 2014</title>
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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4qjk is ON HOLD   Authors: Noel, J. P., Burkart, M. D., Vickery, C. R.  Description: Crystal structure of M. tuberculosis phosphopantetheinyl transfer...</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4qjk is ON HOLD   Authors: Noel, J. P., Burkart, M. D., Vickery, C. R.  Description: Crystal structure of M. tuberculosis phosphopantetheinyl transfer...&lt;/p&gt;
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