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		<title>4qqu - Revision history</title>
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		<title>OCA at 06:52, 3 April 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The cobalamin-independent methionine synthase enzyme catalyzes a challenging reaction: the direct transfer of a methyl from 5-methyl-tetrahydrofolate-glutamate3 to the l-homocysteine thiol. The enzyme has a dual (betaalpha)8 TIM barrel structure that binds, activates and brings the reactants into reaction proximity by conformational movements. In the previously observed open structures, the substrates bind too far apart to react, but we have captured a ternary complex with both substrates bound in a closed form of the enzyme. The closing is described in terms of a hinge between the N- and C-terminal TIM barrels and a rearrangement of key loops within the C domain. The substrate specificity can now be rationalized and the structure reveals His707 as the acid that protonates the THF leaving group through a water molecule trapped in the closed active site. The substrates are correctly oriented for an in-line attack by l-homocysteine on the N5-methyl.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 17:35, 20 September 2023</title>
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		<title>OCA at 04:32, 30 September 2022</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 08:49, 24 April 2019</title>
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		<title>OCA at 17:06, 4 January 2017</title>
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		<title>OCA at 13:34, 14 January 2015</title>
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				<updated>2015-01-14T13:34:36Z</updated>
		
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		<title>OCA at 06:38, 26 November 2014</title>
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		<title>OCA at 08:14, 24 September 2014</title>
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