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		<title>4uxs - Revision history</title>
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		<title>OCA at 19:16, 10 April 2020</title>
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				<updated>2020-04-10T19:16:20Z</updated>
		
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		<title>OCA at 17:59, 6 March 2020</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 11:00, 26 February 2020</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4uxs&amp;diff=2044893&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 08:20, 22 October 2014</title>
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				<updated>2014-10-22T08:20:01Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 10:16, 24 September 2014</title>
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				<updated>2014-09-24T10:16:38Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Kinesins are a superfamily of microtubule-based ATP-powered motors, important for multiple, essential cellular functions. How microtubule binding stimulates their ATPase and controls force generation is not understood. To address this fundamental question, we visualized microtubule-bound kinesin-1 and kinesin-3 motor domains at multiple steps in their ATPase cycles - including their nucleotide-free states - at ~7A resolution using cryo-electron microscopy. In both motors, microtubule binding promotes ordered conformations of conserved loops that stimulate ADP release, enhance microtubule affinity and prime the catalytic site for ATP binding. ATP binding causes only small shifts of these nucleotide-coordinating loops but induces large conformational changes elsewhere that allow force generation and neck linker docking towards the microtubule plus end. Family-specific differences across the kinesin-microtubule interface account for the distinctive properties of each motor. Our data thus provide evidence for a conserved ATP-driven mechanism for kinesins and reveal the critical mechanistic contribution of the microtubule interface.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The entry 4uxs is ON HOLD  until Paper Publication&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Conserved mechanisms of microtubule-stimulated ADP release, ATP binding, and force generation in transport kinesins.,Atherton J, Farabella I, Yu IM, Rosenfeld SS, Houdusse A, Topf M, Moores CA Elife. 2014 Sep 10:e03680. doi: 10.7554/eLife.03680. PMID:25209998&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:25209998&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Authors&lt;/del&gt;: Atherton, J.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, &lt;/del&gt;Farabella, I., &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Yu, I.M&lt;/del&gt;., Rosenfeld, S&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;.&lt;/del&gt;S.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, Houdusse, A., &lt;/del&gt;Topf, M., &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Moores, C&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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