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		<title>5azb - Revision history</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Lipoprotein biogenesis is essential for bacterial survival. Phosphatidylglycerol:prolipoprotein diacylglyceryl transferase (Lgt) is an integral membrane enzyme that catalyses the first reaction of the three-step post-translational lipid modification. Deletion of the lgt gene is lethal to most Gram-negative bacteria. Here we present the crystal structures of Escherichia coli Lgt in complex with phosphatidylglycerol and the inhibitor palmitic acid at 1.9 and 1.6 A resolution, respectively. The structures reveal the presence of two binding sites and support the previously reported structure-function relationships of Lgt. Complementation results of lgt-knockout cells with different mutant Lgt variants revealed critical residues, including Arg143 and Arg239, that are essential for diacylglyceryl transfer. Using a GFP-based in vitro assay, we correlated the activities of Lgt with structural observations. Together, the structural and biochemical data support a mechanism whereby substrate and product, lipid-modified lipobox-containing peptide, enter and leave the enzyme laterally relative to the lipid bilayer.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 06:32, 31 May 2023</title>
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		<title>OCA at 09:57, 26 February 2020</title>
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				<updated>2020-02-26T09:57:35Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 02:19, 28 January 2016</title>
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		<title>OCA at 00:57, 16 October 2015</title>
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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 5azb is ON HOLD   Authors: Zhang, X.C., Mao, G., Zhao, Y.  Description: structure of a protein Category: Unreleased Structures [[Category: Zhang, ...</title>
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