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		<title>5hgj - Revision history</title>
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		<title>OCA at 12:32, 6 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Integrins are transmembrane cell-extracellular matrix adhesion receptors that impact many cellular functions. A subgroup of integrins contain an inserted (I) domain within the alpha-subunits (alphaI) that mediate ligand recognition where function is contingent on binding a divalent cation at the metal ion dependent adhesion site (MIDAS). Ca(2+) is reported to promote alpha1I but inhibit alpha2I ligand binding. We co-crystallized individual I-domains with MIDAS-bound Ca(2+) and report structures at 1.4 and 2.15 A resolution, respectively. Both structures are in the &amp;quot;closed&amp;quot; ligand binding conformation where Ca(2+) induces minimal global structural changes. Comparisons with Mg(2+)-bound structures reveal Mg(2+) and Ca(2+) bind alpha1I in a manner sufficient to promote ligand binding. In contrast, Ca(2+) is displaced in the alpha2I domain MIDAS by 1.4 A relative to Mg(2+) and unable to directly coordinate all MIDAS residues. We identified an E152-R192 salt bridge hypothesized to limit the flexibility of the alpha2I MIDAS, thus, reducing Ca(2+) binding. A alpha2I E152A construct resulted in a 10,000-fold increase in Mg(2+) and Ca(2+) binding affinity while increasing binding to collagen ligands 20%. These data indicate the E152-R192 salt bridge is a key distinction in the molecular mechanism of differential ion binding of these two I domains.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Salt-bridge modulates differential calcium-mediated ligand binding to integrin alpha1- and alpha2-I domains.,Brown KL, Banerjee S, Feigley A, Abe H, Blackwell TS, Pozzi A, Hudson BG, Zent R Sci Rep. 2018 Feb 13;8(1):2916. doi: 10.1038/s41598-018-21231-1. PMID:29440721&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:29440721&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 07:35, 9 August 2023</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 09:05, 4 December 2019</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 07:05, 28 February 2018</title>
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		<title>OCA at 17:22, 15 November 2017</title>
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		<title>OCA at 11:41, 12 April 2017</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 13:44, 3 February 2016</title>
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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 5hgj is ON HOLD   Authors: Brown, K.L, Banerjee, S., Feigley, A., Abe, H., Blackwell, T., Zent, R., Pozzi, A., Hudson, B.H.  Description:  [[Category:...</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 5hgj is ON HOLD   Authors: Brown, K.L, Banerjee, S., Feigley, A., Abe, H., Blackwell, T., Zent, R., Pozzi, A., Hudson, B.H.  Description:  [[Category:...&lt;/p&gt;
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