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		<title>5tgl - Revision history</title>
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		<title>OCA at 14:20, 6 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Lipases are hydrolytic enzymes which break down triacylglycerides into free fatty acids and glycerols. They have been classified as serine hydrolases owing to their inhibition by diethyl p-nitrophenyl phosphate. Lipase activity is greatly increased at the lipid-water interface, a phenomenon known as interfacial activation. X-ray analysis has revealed the atomic structures of two triacylglycerol lipases, unrelated in sequence: the human pancreatic lipase (hPL)4, and an enzyme isolated from the fungus Rhizomucor (formerly Mucor) miehei (RmL). In both enzymes the active centres contain structurally analogous Asp-His-Ser triads (characteristic of serine proteinases), which are buried completely beneath a short helical segment, or 'lid'. Here we present the crystal structure (at 3 A resolution) of a complex of R. miehei lipase with n-hexylphosphonate ethyl ester in which the enzyme's active site is exposed by the movement of the helical lid. This movement also increases the nonpolarity of the surface surrounding the catalytic site. We propose that the structure of the enzyme in this complex is equivalent to the activated state generated by the oil-water interface.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;A model for interfacial activation in lipases from the structure of a fungal lipase-inhibitor complex.,Brzozowski AM, Derewenda U, Derewenda ZS, Dodson GG, Lawson DM, Turkenburg JP, Bjorkling F, Huge-Jensen B, Patkar SA, Thim L Nature. 1991 Jun 6;351(6326):491-4. PMID:2046751&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2046751&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div class=&amp;quot;pdbe-citations 5tgl&amp;quot; style=&amp;quot;background-color:#fffaf0;&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 12:10, 23 September 2020</title>
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		<title>OCA at 06:03, 7 February 2016</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 16:47, 10 December 2014</title>
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		<title>OCA at 05:47, 20 October 2012</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=5tgl&amp;diff=1425085&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 11:08, 25 July 2012</title>
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				<updated>2012-07-25T11:08:49Z</updated>
		
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		<title>OCA at 20:54, 26 December 2010</title>
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		<title>OCA at 09:49, 16 February 2009</title>
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		<title>OCA at 11:11, 3 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Lipases are hydrolytic enzymes which break down triacylglycerides into free fatty acids and glycerols. They have been classified as serine hydrolases owing to their inhibition by diethyl p&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;nitrophenyl phosphate. Lipase activity is greatly increased at the lipid&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;water interface&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a phenomenon known as interfacial activation. X-ray analysis has revealed the atomic structures of two triacylglycerol lipases&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;unrelated in sequence: &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;human pancreatic lipase (hPL)4, and an enzyme isolated from &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;fungus Rhizomucor &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;formerly Mucor) miehei (RmL)&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;In both enzymes the active centres contain structurally analogous Asp-His-Ser triads (characteristic of serine proteinases&lt;/del&gt;), &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;which are buried completely beneath a short helical segment, or 'lid'. Here we present the crystal structure (at 3 A resolution) of a complex of R. miehei lipase with n-hexylphosphonate ethyl ester in which the enzyme's active site &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;exposed by &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;movement of the helical lid&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;This movement also increases the nonpolarity of the surface surrounding the catalytic site. We propose that the structure of the enzyme in this complex is equivalent to the activated state generated by the oil&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;water interface.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_2046751}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;as it appears on PubMed at http://www.pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov&lt;/ins&gt;), &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 2046751 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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