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		<title>OCA at 05:29, 25 April 2018</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Himastatin is a novel antibiotic with antitumor and antibacterial activity. In the himastatin biosynthesis pathway, HmtN is responsible for the hydroxylation of the piperazic acid (Pip) motif. Herein, we present the crystal structures of HmtN (1.3 A), which is the first structure for a cytochrome P450 involved in the hydroxylation of cyclohexadepsipeptide during himastatin biosynthesis. Structure analysis indicated that almost all the surface of HmtN has negative electrostatic potential, only small patches of positive electrostatic potential can be found. It is worth noting that almost the entire active site of HmtT is negatively charged, while HmtN active site &lt;/ins&gt;is &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;composed of positive and negative charge. This may be relevant to their specific substrate recognition and different catalytic function. In addition, three channels were observed in HmtN crystal structure; channel 3 may be essential for substrate ingress and egress from the active site to the surface, while channel 1 and channel 2 may be the solvent and water pathway, respectively.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Authors: Zhang, H&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D&lt;/del&gt;., Zhang, H.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;J&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Molecular characterization of the hydroxylase HmtN at 1&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;3 A resolution&lt;/ins&gt;.,Zhang &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;H&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Chen J, Zhang &lt;/ins&gt;H &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Biochem Biophys Res Commun&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2017 Jul 4&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pii: S0006-291X(17)31341-4. doi:, 10.1016/j.bbrc.2017.07.010. PMID:28687492&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:28687492&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Unreleased Structures&lt;/del&gt;]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA: Protected &quot;5xw2&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 5xw2 is ON HOLD   Authors: Zhang, H.D., Zhang, H.J.  Description: Crystal structure of the Hydroxylase HmtN in C 1 2 1 crystal form [[Category: Unrele...</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 5xw2 is ON HOLD   Authors: Zhang, H.D., Zhang, H.J.  Description: Crystal structure of the Hydroxylase HmtN in C 1 2 1 crystal form [[Category: Unrele...&lt;/p&gt;
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