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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The antibiotic moenomycin A is a phosphoglycerate derivative with a C25-moenocinyl chain and a branched oligosaccharide. Formation of the C25-chain is catalyzed by the enzyme MoeN5 with geranyl pyrophosphate (GPP) and the sugar-linked 2-Z,E-farnesyl-3-phosphoglycerate (FPG) as its substrates. Previous complex crystal structures with GPP and long-chain alkyl glycosides suggested that GPP binds to the S1 site in a similar way as in most other alpha-helical prenyltransferases (PTs), and FPG is likely to assume a bent conformation in the S2 site. However, two FPG derivatives synthesized in the current study were found in the S1 site rather than S2 in their complex crystal structures with MoeN5. Apparently S1 is the preferred site for prenyl-containing ligand, and S2 binding may proceed only after S1 &lt;/ins&gt;is &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;occupied. Thus, like most trans-type PTs, MoeN5 may employ a sequential ionization-condensation-elimination mechanism that involves a carbocation intermediate.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Authors: Ko, T.P&lt;/del&gt;., Zhang&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, &lt;/del&gt;L&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;.L.&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Chen&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;C.C.&lt;/del&gt;, Guo, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;R&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;T&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Complex structures of MoeN5 with substrate analogues suggest sequential catalytic mechanism&lt;/ins&gt;.,Zhang L, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Ko TP&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Malwal SR, Liu W, Zhou S, Yu X, Oldfield E&lt;/ins&gt;, Guo &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;RT&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Chen CC Biochem Biophys Res Commun&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2019 Apr 16;511(4):800-805&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;doi:, 10.1016/j.bbrc.2019.02.131. Epub 2019 Mar 2. PMID:30837154&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:30837154&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 05:23, 6 March 2019</title>
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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 6j8w is ON HOLD   Authors: Ko, T.P., Zhang, L.L., Chen, C.C., Guo, R.T.  Description: STRUCTURE OF MOEN5-SSO7D FUSION PROTEIN IN COMPLEX WITH lig 1 [[...</title>
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