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		<title>7rxn - Revision history</title>
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		<title>OCA at 15:01, 6 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The X-ray model of rubredoxin from Desulfovibrio vulgaris has been refined against 1.5 A X-ray diffraction data collected on a diffractometer. The final model comprises 395 non-hydrogen protein atoms, and 180 solvent O atoms. The final R-value for the model with calculated H atom positions included as fixed contributions is 0.098 over all reflections greater than 2 sigma I from infinity to 1.5 A. The error in co-ordinates is estimated to be 0.08 A. The solvent model was twice redetermined during the later stages of refinement and was instrumental in its success. One sequence error has been detected and corrected (Thr21----Asp). The iron-sulfur site bond angles are distorted from true tetrahedral symmetry, as found in other rubredoxin structures. A significant deviation from tetrahedral angles is seen at C alpha atoms 9, 10, 42 and 43, interior angles of the loops binding the iron atom. The planes of two aromatic groups, Tyr4 and Trp37, are nearly parallel to, and lie under, an extended system of atoms that includes the peptide bonds preceding the first cysteine residue of each cysteine loop as well as the cysteine side-chain, the iron, and the cysteine side-chain of the opposite loop, forming a previously unrecognized extended system that may function in electron transfer.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 14:46, 5 August 2016</title>
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				<updated>2016-08-05T14:46:48Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 19:41, 25 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Image&lt;/del&gt;:7rxn.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;png|left&lt;/del&gt;|200px]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;StructureSection load='7rxn' size='340' side='right' caption='&lt;/ins&gt;[[&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;7rxn]], [[Resolution|resolution]] 1.50&amp;amp;Aring;' scene=''&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The X-ray model of rubredoxin from Desulfovibrio vulgaris has been refined against 1.5 A X-ray diffraction data collected on a diffractometer. The final model comprises 395 non-hydrogen protein atoms, and 180 solvent O atoms. The final R-value for the model with calculated H atom positions included as fixed contributions is 0.098 over all reflections greater than 2 sigma I from infinity to 1.5 A. The error in co-ordinates is estimated to be 0.08 A. The solvent model was twice redetermined during the later stages of refinement and was instrumental in its success. One sequence error has been detected and corrected (Thr21----Asp). The iron-sulfur site bond angles are distorted from true tetrahedral symmetry, as found in other rubredoxin structures. A significant deviation from tetrahedral angles is seen at C alpha atoms 9, 10, 42 and 43, interior angles of the loops binding the iron atom. The planes of two aromatic groups, Tyr4 and Trp37, are nearly parallel to, and lie under, an extended system of atoms that includes the peptide bonds preceding the first cysteine residue of each cysteine loop as well as the cysteine side-chain, the iron, and the cysteine side-chain of the opposite loop, forming a previously unrecognized extended system that may function in electron transfer.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;You may change the PDB parameter &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;which sets the PDB file loaded into the applet&lt;/del&gt;) &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;or leave the SCENE parameter empty for the default display&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 12:02, 3 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The X&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ray model of rubredoxin from Desulfovibrio vulgaris has been refined against 1.5 A X&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ray diffraction data collected on a diffractometer. &lt;/del&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;final model comprises 395 non-hydrogen protein atoms&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and 180 solvent O atoms. The final R-value for &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;model with calculated H atom positions included &lt;/del&gt;as &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;fixed contributions is 0&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;098 over all reflections greater than 2 sigma I from infinity to 1&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;5 A. The error in co-ordinates is estimated to be 0.08 A. The solvent model was twice redetermined during the later stages of refinement and was instrumental in its success. One sequence error has been detected and corrected (Thr21----Asp&lt;/del&gt;)&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;. The iron-sulfur site bond angles are distorted from true tetrahedral symmetry&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;as found in other rubredoxin structures. A significant deviation from tetrahedral angles &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;seen at C alpha atoms 9, 10, 42 and 43, interior angles of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;loops binding the iron atom&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The planes of two aromatic groups, Tyr4 and Trp37, are nearly parallel to, and lie under, an extended system of atoms that includes the peptide bonds preceding the first cysteine residue of each cysteine loop as well as the cysteine side&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;chain, the iron, and the cysteine side&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;chain of the opposite loop, forming a previously unrecognized extended system that may function in electron transfer.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_1992166}}, adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to the page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(&lt;/ins&gt;as &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;it appears on PubMed at http://www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov&lt;/ins&gt;), &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 1992166 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Thu Jul &lt;/ins&gt; &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;3 15&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;02&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;27 &lt;/ins&gt;2008''&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=7rxn&amp;diff=534870&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 19:47, 4 May 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;|LIGAND= &amp;lt;&lt;/del&gt;scene &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;name='pdbligand=FE:FE+(III&lt;/del&gt;)&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;+ION'&amp;gt;FE&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;scene name='pdbligand=SO4:SULFATE+ION'&amp;gt;SO4&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;or the SCENE parameter (which sets the initial &lt;/ins&gt;scene &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;displayed when the page is loaded&lt;/ins&gt;),&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 17:15, 20 March 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Structure of rubredoxin from Desulfovibrio vulgaris at 1.5 A resolution., Adman ET, Sieker LC, Jensen LH, J Mol Biol. 1991 Jan 20;217(2):337-52. PMID:[http://&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ispc&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;weizmann&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ac&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;il/&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pmbin&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;getpm?pmid=&lt;/del&gt;1992166 1992166]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Structure of rubredoxin from Desulfovibrio vulgaris at 1.5 A resolution., Adman ET, Sieker LC, Jensen LH, J Mol Biol. 1991 Jan 20;217(2):337-52. PMID:[http://&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ncbi&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;nlm&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;nih.gov&lt;/ins&gt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/ins&gt;/1992166 1992166]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Desulfovibrio vulgaris]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Desulfovibrio vulgaris]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Single protein]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Single protein]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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