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		<title>1atg - Revision history</title>
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			<title>OCA at 06:33, 7 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Background:. Periplasmic receptors constitute a diverse class of binding proteins that differ widely in size, sequence and ligand specificity. Nevertheless, almost all of them display a common beta/alpha folding motif and have similar tertiary structures consisting of two globular domains. The ligand is bound at the bottom of a deep cleft, which lies at the interface between these two domains. The oxyanion-binding proteins are notable in that they can discriminate between very similar ligands. Results:. Azotobacter vinelandii is unusual in that it possesses two periplasmic molybdate-binding proteins. The crystal structure of one of these with bound ligand has been determined at 1.2 A resolution. It superficially resembles the structure of sulphate-binding protein (SBP) from Salmonella typhimurium and uses a similar constellation of hydrogen-bonding interactions to bind its ligand. However, the detailed interactions are distinct from those of SBP and the more closely related molybdate-binding protein of Escherichia coli. Conclusions:. Despite differences in the residues involved in binding, the volumes of the binding pockets in the A. vinelandii and E. coli molybdate-binding proteins are similar and are significantly larger than that of SBP. We conclude that the discrimination between molybdate and sulphate shown by these binding proteins is largely dependent upon small differences in the sizes of these two oxyanions.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;*[[ModG|ModG]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;*[[ModG|ModG]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 07 Feb 2024 06:33:10 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1atg</comments>		</item>
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			<pubDate>Wed, 21 Aug 2019 07:11:24 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1atg</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:38, 15 November 2017</title>
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			<pubDate>Mon, 08 Feb 2016 12:44:16 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1atg</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:42, 10 September 2015</title>
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			<pubDate>Thu, 10 Sep 2015 11:42:23 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1atg</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:39, 22 December 2014</title>
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			<pubDate>Mon, 22 Dec 2014 10:39:23 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1atg</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:09, 30 July 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 30 Jul 2014 08:09:56 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1atg</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:10, 20 October 2012</title>
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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 10:10:25 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1atg</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1atg&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1atg&amp;diff=1447520&amp;oldid=prev</link>
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			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Thu, 26 Jul 2012 01:14:10 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1atg</comments>		</item>
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