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		<title>1bzo - Revision history</title>
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			<title>OCA at 05:57, 3 April 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Prokaryotic Cu,Zn superoxide dismutases are characterized by a distinct quaternary structure, as compared to that of the homologous eukaryotic enzymes. Here we report a newly determined crystal structure of the dimeric Cu,Zn superoxide dismutase from Photobacterium leiognathi (crystallized in space group R32, refined at 2.5 A resolution, R-factor 0.19) and analyse it in comparison with that of the monomeric enzyme from Escherichia coli. The dimeric assembly, observed also in a previously studied monoclinic crystal form of P. leiognathi Cu,Zn superoxide dismutase, is based on a ring-shaped subunit contact region, defining a solvated interface cavity. Three clusters of neighbouring residues play a direct role in the stabilization of the quaternary assembly. The present analysis, extended to the amino acid sequences of the other 11 known prokaryotic Cu,Zn superoxide dismutases, shows that at least in five other prokaryotic enzymes the interface residue clusters are under strong evolutionary constraint, suggesting the attainment of a quaternary structure coincident with that of P. leiognathi Cu,Zn superoxide dismutase. Calculation of electrostatic fields for both the enzymes from E. coli and P. leiognathi shows that the monomeric/dimeric association behaviour displayed by prokaryotic Cu, Zn superoxide dismutases is related to the distribution of surface charged residues. Moreover, Brownian dynamics simulations reproduce closely the observed enzyme:substrate association rates, highlighting the role of the active site neighbouring residues in determining the dismutase catalytic properties.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 03 Apr 2024 05:57:02 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1bzo</comments>		</item>
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			<title>OCA at 23:22, 27 December 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 27 Dec 2023 23:22:47 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1bzo</comments>		</item>
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			<title>OCA at 15:12, 3 March 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 03 Mar 2021 15:12:47 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1bzo</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:05, 29 May 2019</title>
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			<pubDate>Wed, 29 May 2019 07:05:41 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1bzo</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:16, 24 August 2017</title>
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			<pubDate>Thu, 24 Aug 2017 11:16:48 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1bzo</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:35, 11 September 2015</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1bzo&amp;diff=2474864&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Fri, 11 Sep 2015 10:35:27 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1bzo</comments>		</item>
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			<title>OCA at 15:17, 25 December 2014</title>
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			<pubDate>Thu, 25 Dec 2014 15:17:40 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1bzo</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:42, 22 December 2014</title>
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			<pubDate>Mon, 22 Dec 2014 08:42:57 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1bzo</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:43, 13 August 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 13 Aug 2014 09:43:05 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1bzo</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:13, 20 October 2012</title>
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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 18:13:54 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1bzo</comments>		</item>
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