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		<title>1c1d - Revision history</title>
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			<title>OCA at 06:40, 7 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Phenylalanine dehydrogenase catalyzes the reversible, pyridine nucleotide-dependent oxidative deamination of L-phenylalanine to form phenylpyruvate and ammonia. We have characterized the steady-state kinetic behavior of the enzyme from Rhodococcus sp. M4 and determined the X-ray crystal structures of the recombinant enzyme in the complexes, E.NADH.L-phenylalanine and E.NAD(+). L-3-phenyllactate, to 1.25 and 1.4 A resolution, respectively. Initial velocity, product inhibition, and dead-end inhibition studies indicate the kinetic mechanism is ordered, with NAD(+) binding prior to phenylalanine and the products' being released in the order of ammonia, phenylpyruvate, and NADH. The enzyme shows no activity with NADPH or other 2'-phosphorylated pyridine nucleotides but has broad activity with NADH analogues. Our initial structural analyses of the E.NAD(+).phenylpyruvate and E.NAD(+). 3-phenylpropionate complexes established that Lys78 and Asp118 function as the catalytic residues in the active site [Vanhooke et al. (1999) Biochemistry 38, 2326-2339]. We have studied the ionization behavior of these residues in steady-state turnover and use these findings in conjunction with the structural data described both here and in our first report to modify our previously proposed mechanism for the enzymatic reaction. The structural characterizations also illuminate the mechanism of the redox specificity that precludes alpha-amino acid dehydrogenases from functioning as alpha-hydroxy acid dehydrogenases.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Rhodococcus L-phenylalanine dehydrogenase: kinetics, mechanism, and structural basis for catalytic specificity.,Brunhuber NM, Thoden JB, Blanchard JS, Vanhooke JL Biochemistry. 2000 Aug 8;39(31):9174-87. PMID:10924111&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10924111&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<title>OCA at 09:49, 15 September 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 15 Sep 2021 09:49:34 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1c1d</comments>		</item>
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			<pubDate>Wed, 29 May 2019 07:37:40 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1c1d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:19, 24 August 2017</title>
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			<pubDate>Thu, 24 Aug 2017 11:19:10 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1c1d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 01:53, 12 September 2015</title>
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			<pubDate>Sat, 12 Sep 2015 01:53:08 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1c1d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:15, 22 December 2014</title>
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			<pubDate>Mon, 22 Dec 2014 11:15:37 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1c1d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 05:36, 3 October 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[1c1d]] is a 2 chain structure with sequence from [http&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;//en&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wikipedia&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/wiki/Rhodococcus_sp. Rhodococcus sp.]&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Full crystallographic information is available from [http&lt;/del&gt;:/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;/oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1C1D OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Fri, 03 Oct 2014 05:36:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1c1d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:35, 30 October 2013</title>
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			<pubDate>Wed, 30 Oct 2013 08:35:23 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1c1d</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1c1d&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Sun, 21 Oct 2012 20:48:03 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1c1d</comments>		</item>
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