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		<title>1cr0 - Revision history</title>
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			<title>OCA at 06:44, 7 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Helicases that unwind DNA at the replication fork are ring-shaped oligomeric enzymes that move along one strand of a DNA duplex and catalyze the displacement of the complementary strand in a reaction that is coupled to nucleotide hydrolysis. The helicase domain of the replicative helicase-primase protein from bacteriophage T7 crystallized as a helical filament that resembles the Escherichia coli RecA protein, an ATP-dependent DNA strand exchange factor. When viewed in projection along the helical axis of the crystals, six protomers of the T7 helicase domain resemble the hexameric rings seen in electron microscopic images of the intact T7 helicase-primase. Nucleotides bind at the interface between pairs of adjacent subunits where an arginine is near the gamma-phosphate of the nucleotide in trans. The bound nucleotide stabilizes the folded conformation of a DNA-binding motif located near the center of the ring. These and other observations suggest how conformational changes are coupled to DNA unwinding activity.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystal structure of the helicase domain from the replicative helicase-primase of bacteriophage T7.,Sawaya MR, Guo S, Tabor S, Richardson CC, Ellenberger T Cell. 1999 Oct 15;99(2):167-77. PMID:10535735&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10535735&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 07 Feb 2024 06:44:55 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1cr0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:39, 14 July 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 14 Jul 2021 10:39:19 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1cr0</comments>		</item>
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			<pubDate>Thu, 10 Oct 2019 06:51:10 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1cr0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 02:24, 8 February 2016</title>
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			<pubDate>Mon, 08 Feb 2016 02:24:55 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1cr0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:59, 10 September 2015</title>
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			<pubDate>Thu, 10 Sep 2015 06:59:20 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1cr0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 19:52, 24 December 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 24 Dec 2014 19:52:50 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1cr0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 21:56, 22 December 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1cr0&amp;diff=2175952&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Mon, 22 Dec 2014 21:56:55 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1cr0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:20, 27 August 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 27 Aug 2014 09:20:34 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1cr0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:35, 20 October 2012</title>
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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 08:35:22 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1cr0</comments>		</item>
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