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		<title>1dlm - Revision history</title>
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			<title>OCA at 06:55, 7 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;BACKGROUND: Intradiol dioxygenases catalyze the critical ring-cleavage step in the conversion of catecholate derivatives to citric acid cycle intermediates. Catechol 1,2-dioxygenases (1, 2-CTDs) have a rudimentary design structure - a homodimer with one catalytic non-heme ferric ion per monomer, that is (alphaFe(3+))(2). This is in contrast to the archetypical intradiol dioxygenase protocatechuate 3,4-dioxygenase (3,4-PCD), which forms more diverse oligomers, such as (alphabetaFe(3+))(2-12). RESULTS: The crystal structure of 1,2-CTD from Acinetobacter sp. ADP1 (Ac 1,2-CTD) was solved by single isomorphous replacement and refined to 2.0 A resolution. The structures of the enzyme complexed with catechol and 4-methylcatechol were also determined at resolutions of 1.9 A and 1.8 A, respectively. While the characteristics of the iron ligands are similar, Ac 1,2-CTD differs from 3,4-PCDs in that only one subunit is used to fashion each active-site cavity. In addition, a novel 'helical zipper', consisting of five N-terminal helices from each subunit, forms the molecular dimer axis. Two phospholipids were unexpectedly found to bind within an 8 x 35 A hydrophobic tunnel along this axis. CONCLUSIONS: The helical zipper domain of Ac 1, 2-CTD has no equivalent in other proteins of known structure. Sequence analysis suggests the domain is a common motif in all members of the 1,2-CTD family. Complexes with catechol and 4-methylcatechol are the highest resolution complex structures to date of an intradiol dioxygenase. Furthermore, they confirm several observations seen in 3,4-PCDs, including ligand displacement upon binding exogenous ligands. The structures presented here are the first of a new family of intradiol dioxygenases.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The 1.8 A crystal structure of catechol 1,2-dioxygenase reveals a novel hydrophobic helical zipper as a subunit linker.,Vetting MW, Ohlendorf DH Structure. 2000 Apr 15;8(4):429-40. PMID:10801478&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10801478&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 07 Feb 2024 06:55:44 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1dlm</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:29, 10 March 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 10 Mar 2021 18:29:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1dlm</comments>		</item>
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			<title>OCA at 23:49, 5 June 2019</title>
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			<pubDate>Wed, 05 Jun 2019 23:49:38 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1dlm</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:15, 30 August 2017</title>
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			<pubDate>Wed, 30 Aug 2017 04:15:59 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1dlm</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:40, 11 September 2015</title>
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			<pubDate>Fri, 11 Sep 2015 10:40:30 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1dlm</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:34, 22 December 2014</title>
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			<pubDate>Mon, 22 Dec 2014 18:34:41 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1dlm</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:46, 4 September 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;BACKGROUND: Intradiol dioxygenases catalyze the critical ring-cleavage step in the conversion of catecholate derivatives to citric acid cycle intermediates. Catechol 1,2-dioxygenases (1, 2-CTDs) have a rudimentary design structure - a homodimer with one catalytic non-heme ferric ion per monomer, that is (alphaFe(3+))(2). This is in contrast to the archetypical intradiol dioxygenase protocatechuate 3,4-dioxygenase (3,4-PCD), which forms more diverse oligomers, such as (alphabetaFe(3+))(2-12). RESULTS: The crystal structure of 1,2-CTD from Acinetobacter sp. ADP1 (Ac 1,2-CTD) was solved by single isomorphous replacement and refined to 2.0 A resolution. The structures of the enzyme complexed with catechol and 4-methylcatechol were also determined at resolutions of 1.9 A and 1.8 A, respectively. While the characteristics of the iron ligands are similar, Ac 1,2-CTD differs from 3,4-PCDs in that only one subunit is used to fashion each active-site cavity. In addition, a novel 'helical zipper', consisting of five N-terminal helices from each subunit, forms the molecular dimer axis. Two phospholipids were unexpectedly found to bind within an 8 x 35 A hydrophobic tunnel along this axis. CONCLUSIONS: The helical zipper domain of Ac 1, 2-CTD has no equivalent in other proteins of known structure. Sequence analysis suggests the domain is a common motif in all members of the 1,2-CTD family. Complexes with catechol and 4-methylcatechol are the highest resolution complex structures to date of an intradiol dioxygenase. Furthermore, they confirm several observations seen in 3,4-PCDs, including ligand displacement upon binding exogenous ligands. The structures presented here are the first of a new family of intradiol dioxygenases.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;About this Structure&lt;/del&gt;==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;References &lt;/ins&gt;==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;1dlm&lt;/del&gt;]] &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Acinetobacter_sp. Acinetobacter sp.]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1DLM OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;references&lt;/ins&gt;/&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;__TOC__&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Reference&lt;/del&gt;==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;StructureSection&lt;/ins&gt;&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 04 Sep 2014 06:46:57 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1dlm</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1dlm&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1dlm&amp;diff=1600732&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/1dlm&quot; title=&quot;1dlm&quot;&gt;1dlm&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 31 Oct 2012 10:03:12 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1dlm</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 10:03, 31 October 2012</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1dlm&amp;diff=1600730&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Wed, 31 Oct 2012 10:03:10 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1dlm</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:09, 17 February 2009</title>
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			<pubDate>Tue, 17 Feb 2009 18:09:39 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1dlm</comments>		</item>
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