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		<title>1e0d - Revision history</title>
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			<title>OCA at 08:09, 6 December 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 06 Dec 2023 08:09:48 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1e0d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:22, 18 November 2020</title>
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			<pubDate>Wed, 18 Nov 2020 10:22:02 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1e0d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:47, 14 June 2018</title>
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			<pubDate>Thu, 14 Jun 2018 07:47:02 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1e0d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:58, 13 December 2017</title>
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			<pubDate>Wed, 13 Dec 2017 07:58:33 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1e0d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 20:31, 7 February 2016</title>
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			<pubDate>Sun, 07 Feb 2016 20:31:28 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1e0d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:36, 27 January 2016</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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The crystal &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;structure &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;MurD &lt;/del&gt;in the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;presence of its &lt;/del&gt;substrate UMA &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;has &lt;/del&gt;been &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;solved to &lt;/del&gt;1.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;9 &lt;/del&gt;A resolution&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;. Phase information was obtained from multiple anomalous dispersion using the K-shell edge of selenium in combination with multiple isomorphous replacement&lt;/del&gt;. The structure comprises three domains of topology &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;each &lt;/del&gt;reminiscent of nucleotide-binding folds&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;: &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;N- and &lt;/del&gt;C-terminal &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domains are consistent with the dinucleotide&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;binding fold called &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Rossmann fold, &lt;/del&gt;and &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the &lt;/del&gt;central &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domain &lt;/del&gt;with the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;mononucleotide-binding fold also observed in the GTPase family&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The structure &lt;/del&gt;reveals the binding &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;site &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the substrate &lt;/del&gt;UMA, and &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;comparison with known NTP complexes &lt;/del&gt;allows the identification of residues &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;interacting with ATP&lt;/del&gt;. The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;study describes &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;first structure &lt;/del&gt;of the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;UDP-N-acetylmuramoyl-peptide &lt;/del&gt;ligase &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;family&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;UDP-N-acetylmuramoyl-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;l&lt;/ins&gt;-alanine:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;d&lt;/ins&gt;-glutamate (MurD) &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ligase catalyses &lt;/ins&gt;the addition of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;d&lt;/ins&gt;-glutamate to the nucleotide precursor UDP-N-acetylmuramoyl-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;l&lt;/ins&gt;-alanine (UMA). The crystal &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;structures &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Escherichia coli &lt;/ins&gt;in the substrate&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;-free form and MurD complexed with &lt;/ins&gt;UMA &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;have &lt;/ins&gt;been &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;determined at 2.4 A and &lt;/ins&gt;1.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;88 &lt;/ins&gt;A resolution&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, respectively&lt;/ins&gt;. The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;MurD &lt;/ins&gt;structure comprises three domains &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;each &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a &lt;/ins&gt;topology reminiscent of nucleotide-binding folds&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;. In the two structures &lt;/ins&gt;the C-terminal &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domain undergoes a large rigid&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;body rotation away from &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;N-terminal &lt;/ins&gt;and central &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domains. These two &amp;quot;open&amp;quot; structures were compared &lt;/ins&gt;with the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;four published &amp;quot;closed&amp;quot; structures of MurD&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;In addition the comparison &lt;/ins&gt;reveals &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;which regions are affected by &lt;/ins&gt;the binding of UMA, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ATP &lt;/ins&gt;and &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;d-Glu. Also we compare and discuss two structurally characterized enzymes which belong to the same ligase superfamily: MurD and folylpolyglutamate synthetase (FGS). The analysis &lt;/ins&gt;allows the identification of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;key &lt;/ins&gt;residues &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;involved in the reaction mechanism of FGS&lt;/ins&gt;. The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;determination of &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;two &amp;quot;open&amp;quot; conformation structures represents a new step towards the complete elucidation &lt;/ins&gt;of the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;enzymatic mechanism of the MurD &lt;/ins&gt;ligase.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 27 Jan 2016 18:36:05 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1e0d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:45, 10 September 2015</title>
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			<pubDate>Thu, 10 Sep 2015 04:45:01 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1e0d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:04, 24 December 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 24 Dec 2014 18:04:37 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1e0d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 19:23, 22 December 2014</title>
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			<pubDate>Mon, 22 Dec 2014 19:23:53 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1e0d</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:10, 3 October 2014</title>
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			<pubDate>Fri, 03 Oct 2014 04:10:48 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1e0d</comments>		</item>
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