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		<title>1glh - Revision history</title>
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			<title>OCA at 11:22, 27 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The hybrid Bacillus (1,3-1,4)-beta-glucanase H(A16-M), consisting of 16 N-terminal amino acids derived from the mature form of the B. amyloliquefaciens enzyme and of 198 C-proximal amino acids from the B. macerans enzyme, binds a calcium ion at a site at its molecular surface remote from the active center [T. Keitel, O. Simon, R. Borriss &amp;amp;amp; U. Heinemann (1993) Proc. Natl Acad. Sci. USA 90, 5287-5291]. X-ray diffraction analysis at 0.22-nm resolution of crystals grown in the absence of calcium and in the presence of EDTA shows this site to be occupied by a sodium ion. Whereas the calcium ion has six oxygen atoms in its coordination sphere, two of which are from water molecules, sodium is fivefold coordinated with a fifth ligand belonging to a symmetry-related protein molecule in the crystal lattice. The affinity of H(A16-M) for calcium over sodium has been determined calorimetrically. Calcium binding stabilizes the native three-dimensional structure of the protein as shown by guanidinium chloride unfolding and thermal inactivation experiments. The enhanced enzymic activity of Bacillus beta-glucanases at elevated temperatures in the presence of calcium ions is attributed to a general stabilizing effect by the cation.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Cation binding to a Bacillus (1,3-1,4)-beta-glucanase. Geometry, affinity and effect on protein stability.,Keitel T, Meldgaard M, Heinemann U Eur J Biochem. 1994 May 15;222(1):203-14. PMID:8200344&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8200344&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 27 Mar 2024 11:22:21 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1glh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:25, 28 July 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 28 Jul 2021 11:25:28 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1glh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:48, 23 October 2019</title>
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			<pubDate>Wed, 03 Jan 2018 06:32:00 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1glh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 16:58, 9 February 2016</title>
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			<title>OCA at 00:18, 11 September 2015</title>
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			<pubDate>Fri, 11 Sep 2015 00:18:44 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1glh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 20:26, 22 December 2014</title>
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			<pubDate>Mon, 22 Dec 2014 20:26:20 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1glh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:17, 28 September 2014</title>
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			<pubDate>Sun, 28 Sep 2014 10:17:05 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1glh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 14:32, 20 October 2012</title>
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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 14:32:08 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1glh</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1glh&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1glh&amp;diff=1470046&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/1glh&quot; title=&quot;1glh&quot;&gt;1glh&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Thu, 26 Jul 2012 15:27:31 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1glh</comments>		</item>
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