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		<title>1h0l - Revision history</title>
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			<title>OCA at 11:26, 27 March 2024</title>
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The prion diseases illustrate three manifestations of CNS degeneration: (1) infectious (2) sporadic and (3) dominantly inherited forms. TME, CWD, BSE, FSE, EUE are all thought to occur after consumption of prion-infected foodstuffs.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19936054&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1671440&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1975028&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8461023&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7902693&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7906019&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7913755&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8909447&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9266722&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10790216&amp;lt;/ref&amp;gt;   Defects in PRNP are the cause of Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) [MIM:[https://omim.org/entry/123400 123400]. CJD occurs primarily as a sporadic disorder (1 per million), while 10-15% are familial. Accidental transmission of CJD to humans appears to be iatrogenic (contaminated human growth hormone (HGH), corneal transplantation, electroencephalographic electrode implantation, etc.). Epidemiologic studies have failed to implicate the ingestion of infected annimal meat in the pathogenesis of CJD in human. The triad of microscopic features that characterize the prion diseases consists of (1) spongiform degeneration of neurons, (2) severe astrocytic gliosis that often appears to be out of proportion to the degree of nerve cell loss, and (3) amyloid plaque formation. CJD is characterized by progressive dementia and myoclonic seizures, affecting adults in mid-life. Some patients present sleep disorders, abnormalities of high cortical function, cerebellar and corticospinal disturbances. The disease ends in death after a 3-12 months illness.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19936054&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1671440&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1975028&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8461023&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7902693&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7906019&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7913755&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8909447&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9266722&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10790216&amp;lt;/ref&amp;gt;   Defects in PRNP are the cause of fatal familial insomnia (FFI) [MIM:[https://omim.org/entry/600072 600072]. FFI is an autosomal dominant disorder and is characterized by neuronal degeneration limited to selected thalamic nuclei and progressive insomnia.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19936054&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19927125&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1347910&amp;lt;/ref&amp;gt;   Defects in PRNP are the cause of Gerstmann-Straussler disease (GSD) [MIM:[https://omim.org/entry/137440 137440]. GSD is a heterogeneous disorder and was defined as a spinocerebellar ataxia with dementia and plaquelike deposits. GSD incidence is less than 2 per 100 million live births.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19936054&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19927125&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10581485&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2564168&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1363810&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7902972&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7699395&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7783876&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8797472&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9786248&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11709001&amp;lt;/ref&amp;gt;   Defects in PRNP are the cause of Huntington disease-like type 1 (HDL1) [MIM:[https://omim.org/entry/603218 603218]. HDL1 is an autosomal dominant, early onset neurodegenerative disorder with prominent psychiatric features.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19936054&amp;lt;/ref&amp;gt;   Defects in PRNP are the cause of kuru (KURU) [MIM:[https://omim.org/entry/245300 245300]. Kuru is transmitted during ritualistic cannibalism, among natives of the New Guinea highlands. Patients exhibit various movement disorders like cerebellar abnormalities, rigidity of the limbs, and clonus. Emotional lability is present, and dementia is conspicuously absent. Death usually occurs from 3 to 12 month after onset.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19936054&amp;lt;/ref&amp;gt;   Defects in PRNP are the cause of spongiform encephalopathy with neuropsychiatric features (SENF) [MIM:[https://omim.org/entry/606688 606688]; an autosomal dominant presenile dementia with a rapidly progressive and protracted clinical course. The dementia was characterized clinically by frontotemporal features, including early personality changes. Some patients had memory loss, several showed aggressiveness, hyperorality and verbal stereotypy, others had parkinsonian symptoms.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19936054&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The nuclear magnetic resonance structure of the globular domain with residues 121-230 of a variant human prion protein with two disulfide bonds, hPrP(M166C/E221C), shows the same global fold as wild-type hPrP(121-230). It contains three alpha-helices of residues 144-154, 173-194 and 200-228, an anti-parallel beta-sheet of residues 128-131 and 161-164, and the disulfides Cys166-Cys221 and Cys179-Cys214. The engineered extra disulfide bond in the presumed &amp;quot;protein X&amp;quot;-binding site is accommodated with slight, strictly localized conformational changes. High compatibility of hPrP with insertion of a second disulfide bridge in the protein X epitope was further substantiated by model calculations with additional variant structures. The ease with which the hPrP structure can accommodate a variety of locations for a second disulfide bond within the presumed protein X-binding epitope suggests a functional role for the extensive perturbation by a natural second disulfide bond of the corresponding region in the human doppel protein.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;NMR structure of a variant human prion protein with two disulfide bridges.,Zahn R, Guntert P, von Schroetter C, Wuthrich K J Mol Biol. 2003 Feb 7;326(1):225-34. PMID:12547204&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:12547204&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 27 Mar 2024 11:26:33 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1h0l</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:30, 28 July 2021</title>
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			<title>OCA at 09:08, 23 October 2019</title>
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			<title>OCA at 06:46, 3 January 2018</title>
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			<title>OCA at 13:47, 8 February 2016</title>
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			<pubDate>Mon, 08 Feb 2016 13:47:21 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1h0l</comments>		</item>
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			<title>OCA at 12:09, 10 September 2015</title>
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			<pubDate>Thu, 10 Sep 2015 12:09:22 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1h0l</comments>		</item>
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			<title>OCA at 20:42, 22 December 2014</title>
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			<pubDate>Mon, 22 Dec 2014 20:42:40 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1h0l</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:25, 3 October 2014</title>
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			<pubDate>Fri, 03 Oct 2014 04:25:11 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1h0l</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:13, 16 May 2013</title>
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			<pubDate>Thu, 16 May 2013 06:13:52 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1h0l</comments>		</item>
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			<title>OCA at 16:45, 24 March 2013</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1h0l&amp;diff=1749401&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Sun, 24 Mar 2013 16:45:17 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1h0l</comments>		</item>
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