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		<title>1iih - Revision history</title>
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			<title>OCA at 07:35, 7 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystals of triosephosphate isomerase from Trypanosoma brucei brucei have been used in binding studies with three competitive inhibitors of the enzyme's activity. Highly refined structures have been deduced for the complexes between trypanosomal triosephosphate isomerase and a substrate analogue (glycerol-3-phosphate to 2.2 A), a transition state analogue (3-phosphonopropionic acid to 2.6 A), and a compound structurally related to both (3-phosphoglycerate to 2.2 A). The active site structures of these complexes were compared with each other, and with two previously determined structures of triosephosphate isomerase either free from inhibitor or complexed with sulfate. The comparison reveals three conformations available to the &amp;quot;flexible loop&amp;quot; near the active site of triosephosphate isomerase: open (no ligand), almost closed (sulfate), and fully closed (phosphate/phosphonate complexes). Also seen to be sensitive to the nature of the active site ligand is the catalytic residue Glu-167. The side chain of this residue occupies one of two discrete conformations in each of the structures so far observed. A &amp;quot;swung out&amp;quot; conformation unsuitable for catalysis is observed when sulfate, 3-phosphoglycerate, or no ligand is bound, while a &amp;quot;swung in&amp;quot; conformation ideal for catalysis is observed in the complexes with glycerol-3-phosphate or 3-phosphonopropionate. The water structure of the active site is different in all five structures. The results are discussed with respect to the triosephosphate isomerase structure function relationship, and with respect to an on-going drug design project aimed at the selective inhibition of glycolytic enzymes of T. brucei.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The adaptability of the active site of trypanosomal triosephosphate isomerase as observed in the crystal structures of three different complexes.,Noble ME, Wierenga RK, Lambeir AM, Opperdoes FR, Thunnissen AM, Kalk KH, Groendijk H, Hol WG Proteins. 1991;10(1):50-69. PMID:2062828&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2062828&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div class=&amp;quot;pdbe-citations 1iih&amp;quot; style=&amp;quot;background-color:#fffaf0;&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;*[[Triose phosphate isomerase 3D structures|Triose phosphate isomerase 3D structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;*[[Triose phosphate isomerase 3D structures|Triose phosphate isomerase 3D structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== References ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 07 Feb 2024 07:35:59 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1iih</comments>		</item>
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			<title>OCA at 16:12, 27 October 2021</title>
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			<title>OCA at 17:38, 22 January 2020</title>
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			<pubDate>Wed, 22 Jan 2020 17:38:10 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1iih</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:16, 10 January 2018</title>
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			<title>OCA at 04:57, 7 February 2016</title>
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			<pubDate>Sun, 07 Feb 2016 04:57:25 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1iih</comments>		</item>
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			<title>OCA at 22:04, 9 September 2015</title>
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			<pubDate>Wed, 09 Sep 2015 22:04:03 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1iih</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:29, 2 January 2015</title>
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			<pubDate>Fri, 02 Jan 2015 09:29:19 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1iih</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 14:38, 29 September 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1iih&amp;diff=2010562&amp;oldid=prev</link>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Crystals of triosephosphate isomerase from Trypanosoma brucei brucei have been used in binding studies with three competitive inhibitors of the enzyme's activity. Highly refined structures have been deduced for the complexes between trypanosomal triosephosphate isomerase and a substrate analogue (glycerol-3-phosphate to 2.2 A), a transition state analogue (3-phosphonopropionic acid to 2.6 A), and a compound structurally related to both (3-phosphoglycerate to 2.2 A). The active site structures of these complexes were compared with each other, and with two previously determined structures of triosephosphate isomerase either free from inhibitor or complexed with sulfate. The comparison reveals three conformations available to the &amp;quot;flexible loop&amp;quot; near the active site of triosephosphate isomerase: open (no ligand), almost closed (sulfate), and fully closed (phosphate/phosphonate complexes). Also seen to be sensitive to the nature of the active site ligand is the catalytic residue Glu-167. The side chain of this residue occupies one of two discrete conformations in each of the structures so far observed. A &amp;quot;swung out&amp;quot; conformation unsuitable for catalysis is observed when sulfate, 3-phosphoglycerate, or no ligand is bound, while a &amp;quot;swung in&amp;quot; conformation ideal for catalysis is observed in the complexes with glycerol-3-phosphate or 3-phosphonopropionate. The water structure of the active site is different in all five structures. The results are discussed with respect to the triosephosphate isomerase structure function relationship, and with respect to an on-going drug design project aimed at the selective inhibition of glycolytic enzymes of T. brucei.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[1iih]] is a 2 chain structure with sequence from [http://en&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wikipedia&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/wiki/Trypanosoma_brucei_brucei Trypanosoma brucei brucei]&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Full crystallographic information is available from [http&lt;/del&gt;://&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oca&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;weizmann&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ac&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;il&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oca-bin/ocashort?id=1IIH OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Mon, 29 Sep 2014 14:38:42 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1iih</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:57, 11 March 2013</title>
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			<pubDate>Mon, 11 Mar 2013 09:57:27 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1iih</comments>		</item>
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			<title>OCA at 05:38, 20 October 2012</title>
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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 05:38:17 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1iih</comments>		</item>
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