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			<title>OCA at 08:43, 16 August 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 16 Aug 2023 08:43:35 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1job</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:34, 25 November 2020</title>
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			<pubDate>Wed, 25 Nov 2020 07:34:02 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1job</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:46, 12 October 2017</title>
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			<title>OCA at 19:42, 7 February 2016</title>
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			<pubDate>Sun, 07 Feb 2016 19:42:36 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1job</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:26, 10 September 2015</title>
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			<pubDate>Thu, 10 Sep 2015 04:26:34 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1job</comments>		</item>
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			<title>OCA at 17:47, 24 December 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 24 Dec 2014 17:47:39 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1job</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1job&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1job&amp;diff=1984367&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/1job&quot; title=&quot;1job&quot;&gt;1job&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Sun, 28 Sep 2014 08:59:44 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1job</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 08:59, 28 September 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1job&amp;diff=1984366&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Image:&lt;/del&gt;1job.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;png&lt;/del&gt;|&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;left&lt;/del&gt;|200px]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;StructureSection load='1job' size='340' side='right' caption='&lt;/ins&gt;[[1job&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;]], [[Resolution|resolution]] 2&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;40&amp;amp;Aring;' scene=''&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Olfactory marker protein (OMP) is a highly expressed and phylogenetically conserved cytoplasmic protein of unknown function found almost exclusively in mature olfactory sensory neurons. Electrophysiological studies of olfactory epithelia in OMP knock-out mice show strongly retarded recovery following odorant stimulation leading to an impaired response to pulsed odor stimulation. Although these studies show that OMP is a modulator of the olfactory signal-transduction cascade, its biochemical role is not established. In order to facilitate further studies on the molecular function of OMP, its crystal structure has been determined at 2.3 A resolution using multiwavelength anomalous diffraction experiments on selenium-labeled protein. OMP is observed to form a modified beta-clamshell structure with eight antiparallel beta-strands. While OMP has no significant sequence homology to proteins of known structure, it has a similar fold to a domain found in a variety of existing structures, including in a large family of viral capsid proteins. The surface of OMP is mostly convex and lacking obvious small molecule binding sites, suggesting that it is more likely to be involved in modulating protein-protein interaction than in interacting with small molecule ligands. Three highly conserved regions have been identified as leading candidates for protein-protein interaction sites in OMP. One of these sites represents a loop known to mediate ligand interactions in the structurally homologous EphB2 receptor ligand-binding domain. This site is partially buried in the crystal structure but fully exposed in the NMR solution structure of OMP due to a change in the orientation of an alpha-helix that projects outward from the structurally invariant beta-clamshell core. Gating of this conformational change by molecular interactions in the signal-transduction cascade could be used to control access to OMP's equivalent of the EphB2 ligand-interaction loop, thereby allowing OMP to function as a molecular switch.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;containing &amp;quot;STRUCTURE_1job&amp;quot;&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;creates the &amp;quot;Structure Box&amp;quot; on the page&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;You may change the PDB parameter &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;which sets the PDB file loaded into the applet&lt;/del&gt;) &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Sun, 28 Sep 2014 08:59:42 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1job</comments>		</item>
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			<title>OCA at 14:04, 16 February 2009</title>
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			<pubDate>Mon, 16 Feb 2009 14:04:55 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1job</comments>		</item>
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			<title>OCA at 17:32, 1 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Olfactory marker protein (OMP) is a highly expressed and phylogenetically conserved cytoplasmic protein of unknown function found almost exclusively in mature olfactory sensory neurons. Electrophysiological studies of olfactory epithelia in OMP knock&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;out mice show strongly retarded recovery following odorant stimulation leading to an impaired response to pulsed odor stimulation. Although these studies show that OMP is a modulator of the olfactory signal&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;transduction cascade&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;its biochemical role is not established. In order &lt;/del&gt;to &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;facilitate further studies &lt;/del&gt;on &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the molecular function of OMP, its crystal structure has been determined &lt;/del&gt;at &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;3 A resolution using multiwavelength anomalous diffraction experiments on selenium-labeled protein&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;OMP is observed to form a modified beta-clamshell structure with eight antiparallel beta-strands. While OMP has no significant sequence homology to proteins of known structure&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;it has a similar fold to a domain found in a variety of existing structures, including in a large family of viral capsid proteins. The surface of OMP &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;mostly convex and lacking obvious small molecule binding sites, suggesting that it is more likely to be involved in modulating protein-protein interaction than in interacting with small molecule ligands. Three highly conserved regions have been identified as leading candidates for protein-protein interaction sites in OMP. One of these sites represents a loop known to mediate ligand interactions in &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;structurally homologous EphB2 receptor ligand-binding domain&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;This site is partially buried in the crystal structure but fully exposed in the NMR solution structure of OMP due to a change in the orientation of an alpha&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;helix that projects outward from the structurally invariant beta&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;clamshell core. Gating of this conformational change by molecular interactions in the signal-transduction cascade could be used to control access to OMP's equivalent of the EphB2 ligand-interaction loop, thereby allowing OMP to function as a molecular switch.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below this paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_12054872}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds the Publication Abstract &lt;/ins&gt;to &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(as it appears &lt;/ins&gt;on &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed &lt;/ins&gt;at &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;http://www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov)&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 12054872 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Beta clamshell]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Beta clamshell]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Fri May &lt;/del&gt; &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2 21&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;29&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;56 &lt;/del&gt;2008''&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Tue, 01 Jul 2008 17:32:56 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1job</comments>		</item>
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