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		<title>1nai - Revision history</title>
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			<title>OCA at 07:54, 14 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;UDP-galactose 4-epimerase catalyzes the conversion of UDP-galactose to UDP-glucose through a mechanism involving the transient reduction of NAD+. Here we describe the X-ray structures for epimerase complexed with NADH/UDP, and NAD+/UDP, refined to 1.8 and 2.0 angstrom, respectively. The alpha-carbon positions for the two forms of the enzyme are superimposed with a root-mean-square deviation of 0.36 A. Overall, the models for the reduced and oxidized proteins are very similar except for the positions of several side chains including Phe 178 and Phe 218. The most striking difference between the oxidized and reduced enzymes is the conformation of the nicotinamide ring of the dinucleotide. In the reduced protein, the nicotinamide ring adopts the anti conformation while in the oxidized enzyme the syn conformation is observed. There are also significant structural differences in UDP binding between the oxidized and reduced forms of the protein which most likely explain the observation that uridine nucleotides bind more tightly to epimerase/NADH than to epimerase/NAD+. Both van der Waals and electrostatic interactions between epimerase and NAD+ are extensive with 35 contacts below 3.2 angstrom as would be expected for enzyme that binds the dinucleotide irreversibly. This is in sharp contrast to the patterns typically observed for the NAD+-dependent dehydrogenases which bind nucleotides in a reversible fashion. While it has been postulated that the active site of epimerase must contain a base, the only potential candidates within approximately 5 A of both the NAD+ and the UDP are Asp 31, Asp 58, and ASP 295. These amino acid residues, however, are intimately involved in nucleotide binding and most likely do not play a role in the actual catalytic mechanism. Thus it may be speculated that an amino acid residue, other than glutamate, aspartate, or histidine, may be functioning as the active site base.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystal structures of the oxidized and reduced forms of UDP-galactose 4-epimerase isolated from Escherichia coli.,Thoden JB, Frey PA, Holden HM Biochemistry. 1996 Feb 27;35(8):2557-66. PMID:8611559&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8611559&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 14 Feb 2024 07:54:35 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nai</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:00, 25 August 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 25 Aug 2021 07:00:19 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nai</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:20, 20 November 2019</title>
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			<pubDate>Wed, 20 Nov 2019 18:20:21 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nai</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:48, 29 November 2017</title>
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			<pubDate>Wed, 29 Nov 2017 06:48:29 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nai</comments>		</item>
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			<title>OCA at 02:49, 10 February 2016</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1nai&amp;diff=2566306&amp;oldid=prev</link>
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			<title>OCA at 04:38, 11 September 2015</title>
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			<pubDate>Fri, 11 Sep 2015 04:38:26 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nai</comments>		</item>
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			<title>OCA at 15:31, 5 January 2015</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1nai&amp;diff=2324230&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Mon, 05 Jan 2015 15:31:21 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nai</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:25, 3 October 2014</title>
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			<pubDate>Fri, 03 Oct 2014 08:25:49 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nai</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:50, 16 April 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1nai&amp;diff=1914645&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Wed, 16 Apr 2014 10:50:03 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nai</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1nai&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1nai&amp;diff=1318472&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/1nai&quot; title=&quot;1nai&quot;&gt;1nai&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 16 Nov 2011 10:06:07 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nai</comments>		</item>
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