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		<title>1nhs - Revision history</title>
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			<title>OCA at 08:49, 10 April 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Multiple sequence alignments including the enterococcal NADH peroxidase and NADH oxidase indicate that residues Ser38 and Cys42 align with the two cysteines of the redox-active disulfides found in glutathione reductase (GR), lipoamide dehydrogenase, mercuric reductase, and trypanothione reductase. In order to evaluate those structural determinants involved in the selection of the cysteine-sulfenic acid (Cys-SOH) redox centers found in the two peroxide reductases and the redox-active disulfides present in the GR class of disulfide reductases, NADH peroxidase residues Ser38, Phe39, Leu40, and Ser41 have been individually replaced with Cys. Both the F39C and L40C mutant peroxidases yield active-site disulfides involving the new Cys and the native Cys42; formation of the Cys39-Cys42 disulfide, however, precludes binding of the FAD coenzyme. In contrast, the L40C mutant contains tightly-bound FAD and has been analyzed by both kinetic and spectroscopic approaches. In addition, the L40C and S41C mutant structures have been determined at 2.1 and 2.0 A resolution, respectively, by X-ray crystallography. Formation of the Cys40-Cys42 disulfide bond requires a movement of Cys42-SG to a new position 5.9 A from the flavin-C(4a) position; this is consistent with the inability of the new disulfide to function as a redox center in concert with the flavin. Stereochemical constraints prohibit formation of the Cys41-Cys42 disulfide in the latter mutant.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;An L40C mutation converts the cysteine-sulfenic acid redox center in enterococcal NADH peroxidase to a disulfide.,Miller H, Mande SS, Parsonage D, Sarfaty SH, Hol WG, Claiborne A Biochemistry. 1995 Apr 18;34(15):5180-90. PMID:7711038&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7711038&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 10 Apr 2024 08:49:59 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nhs</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:02, 25 August 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 25 Aug 2021 07:02:59 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nhs</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:21, 20 November 2019</title>
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			<pubDate>Wed, 20 Nov 2019 18:21:21 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nhs</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:09, 7 February 2018</title>
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			<title>OCA at 06:32, 7 February 2016</title>
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			<pubDate>Sun, 07 Feb 2016 06:32:30 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nhs</comments>		</item>
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			<title>OCA at 22:45, 9 September 2015</title>
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			<pubDate>Wed, 09 Sep 2015 22:45:46 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nhs</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:39, 24 December 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 24 Dec 2014 08:39:25 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nhs</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 15:00, 29 September 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1nhs&amp;diff=2011005&amp;oldid=prev</link>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;=&lt;/del&gt;==AN L40C MUTATION CONVERTS THE CYSTEINE-SULFENIC ACID REDOX CENTRE IN ENTEROCOCCAL NADH PEROXIDASE TO A DISULFIDE===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;StructureSection load&lt;/ins&gt;=&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;'1nhs' size='340' side='right' caption='[[1nhs]], [[Resolution|resolution]] 2.00&amp;amp;Aring;' scene=''&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_7711038}}&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;== Structural highlights ==&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Multiple sequence alignments including the enterococcal NADH peroxidase and NADH oxidase indicate that residues Ser38 and Cys42 align with the two cysteines of the redox-active disulfides found in glutathione reductase (GR), lipoamide dehydrogenase, mercuric reductase, and trypanothione reductase. In order to evaluate those structural determinants involved in the selection of the cysteine-sulfenic acid (Cys-SOH) redox centers found in the two peroxide reductases and the redox-active disulfides present in the GR class of disulfide reductases, NADH peroxidase residues Ser38, Phe39, Leu40, and Ser41 have been individually replaced with Cys. Both the F39C and L40C mutant peroxidases yield active-site disulfides involving the new Cys and the native Cys42; formation of the Cys39-Cys42 disulfide, however, precludes binding of the FAD coenzyme. In contrast, the L40C mutant contains tightly-bound FAD and has been analyzed by both kinetic and spectroscopic approaches. In addition, the L40C and S41C mutant structures have been determined at 2.1 and 2.0 A resolution, respectively, by X-ray crystallography. Formation of the Cys40-Cys42 disulfide bond requires a movement of Cys42-SG to a new position 5.9 A from the flavin-C(4a) position; this is consistent with the inability of the new disulfide to function as a redox center in concert with the flavin. Stereochemical constraints prohibit formation of the Cys41-Cys42 disulfide in the latter mutant.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[1nhs]] is &lt;/del&gt;a &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;1 chain structure with sequence from [http://en&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wikipedia&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/wiki/Enterococcus_faecalis Enterococcus faecalis]&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Full crystallographic information is available from [http&lt;/del&gt;://&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oca&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;weizmann&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ac&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;il&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oca-bin/ocashort?id=1NHS OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Mon, 29 Sep 2014 15:00:29 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nhs</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:20, 11 March 2013</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1nhs&amp;diff=1739225&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Mon, 11 Mar 2013 10:20:40 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nhs</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1nhs&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1nhs&amp;diff=1367500&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/1nhs&quot; title=&quot;1nhs&quot;&gt;1nhs&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 28 Mar 2012 06:47:02 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1nhs</comments>		</item>
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