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		<title>1p6t - Revision history</title>
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			<title>OCA at 08:58, 22 May 2024</title>
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			<pubDate>Wed, 22 May 2024 08:58:06 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1p6t</comments>		</item>
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			<title>OCA at 05:53, 17 April 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The solution structure of the N-terminal region (151 amino acids) of a copper ATPase, CopA, from Bacillus subtilis, is reported here. It consists of two domains, CopAa and CopAb, linked by two amino acids. It is found that the two domains, which had already been separately characterized, interact one to the other through a hydrogen bond network and a few hydrophobic interactions, forming a single rigid body. The two metal binding sites are far from one another, and the short link between the domains prevents them from interacting. This and the surface electrostatic potential suggest that each domain receives copper from the copper chaperone, CopZ, independently and transfers it to the membrane binding site of CopA. The affinity constants of silver(I) and copper(I) are similar for the two sites as monitored by NMR. Because the present construct &amp;quot;domain-short link-domain&amp;quot; is shared also by the last two domains of the eukaryotic copper ATPases and several residues at the interface between the two domains are conserved, the conclusions of the present study have general validity for the understanding of the function of copper ATPases.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Structural basis for the function of the N-terminal domain of the ATPase CopA from Bacillus subtilis.,Banci L, Bertini I, Ciofi-Baffoni S, Gonnelli L, Su XC J Biol Chem. 2003 Dec 12;278(50):50506-13. Epub 2003 Sep 27. PMID:14514665&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:14514665&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 17 Apr 2024 05:53:10 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1p6t</comments>		</item>
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			<title>OCA at 15:12, 27 October 2021</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1p6t&amp;diff=3467864&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Wed, 27 Oct 2021 15:12:49 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1p6t</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:24, 9 December 2020</title>
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			<pubDate>Wed, 09 Dec 2020 07:24:14 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1p6t</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:38, 15 February 2018</title>
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			<title>OCA at 04:39, 10 February 2016</title>
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			<title>OCA at 05:27, 11 September 2015</title>
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			<pubDate>Fri, 11 Sep 2015 05:27:56 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1p6t</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:51, 25 December 2014</title>
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			<pubDate>Thu, 25 Dec 2014 11:51:00 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1p6t</comments>		</item>
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			<title>OCA at 20:17, 28 September 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1p6t&amp;diff=1993950&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Sun, 28 Sep 2014 20:17:47 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1p6t</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1p6t&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Wed, 19 Dec 2012 12:07:50 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1p6t</comments>		</item>
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