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		<title>1qsq - Revision history</title>
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			<title>OCA at 08:17, 14 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;In an attempt to identify a systematic relation between the structure of a protein and its folding kinetics, the rate of folding was determined for 20 mutants of T4 lysozyme in which a bulky, buried, nonpolar wild-type residue (Leu, Ile, Phe, Val, or Met) was substituted with alanine. Methionine, which approximated the size of the original side chain but which is of different shape and flexibility, was also substituted at most of the same sites. Mutations that substantially destabilize the protein and are located in the carboxy-terminal domain generally slow the rate of folding. Destabilizing mutations in the amino-terminal domain, however, have little effect on the rate of folding. Mutations that have little effect on stability tend to have little effect on the rate, no matter where they are located. These results suggest that, at the rate-limiting step, elements of structure in the C-terminal domain are formed and have a structure similar to that of the fully folded protein. Consistent with this, two variants that somewhat increase the rate of folding (Phe104 --&amp;amp;gt; Met and Val149 --&amp;amp;gt; Met) are located within the carboxy-terminal domain and maintain or improve packing with very little perturbation of the wild-type structure.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Methionine and alanine substitutions show that the formation of wild-type-like structure in the carboxy-terminal domain of T4 lysozyme is a rate-limiting step in folding.,Gassner NC, Baase WA, Lindstrom JD, Lu J, Dahlquist FW, Matthews BW Biochemistry. 1999 Nov 2;38(44):14451-60. PMID:10545167&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10545167&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div class=&amp;quot;pdbe-citations 1qsq&amp;quot; style=&amp;quot;background-color:#fffaf0;&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Large Structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Large Structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 14 Feb 2024 08:17:13 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1qsq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 15:27, 3 November 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 03 Nov 2021 15:27:40 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1qsq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:12, 16 December 2020</title>
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			<pubDate>Wed, 16 Dec 2020 13:12:00 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1qsq</comments>		</item>
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			<pubDate>Wed, 31 Jan 2018 06:29:42 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1qsq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:32, 7 February 2016</title>
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			<pubDate>Sun, 07 Feb 2016 08:32:00 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1qsq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 23:39, 9 September 2015</title>
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			<pubDate>Wed, 09 Sep 2015 23:39:46 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1qsq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:40, 24 December 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 24 Dec 2014 13:40:34 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1qsq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 21:37, 28 September 2014</title>
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			<pubDate>Sun, 28 Sep 2014 21:37:36 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1qsq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:07, 20 October 2012</title>
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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 06:07:09 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1qsq</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1qsq&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1qsq&amp;diff=1426672&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/1qsq&quot; title=&quot;1qsq&quot;&gt;1qsq&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 25 Jul 2012 12:10:46 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1qsq</comments>		</item>
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