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Eran Hodis: /* STRUTTURA AI RAGGI X DELLA FERREDOXIN:NADP+ REDUCTASE DAL CIANOBATTERIO ''ANABAENA'' PCC 7119 A 1.8 ANGSTROM */

Eran Hodis — Wed, 09 Dec 2009 14:28:23 GMT

STRUTTURA AI RAGGI X DELLA FERREDOXIN:NADP+ REDUCTASE DAL CIANOBATTERIO ''ANABAENA'' PCC 7119 A 1.8 ANGSTROM

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-	~~La struttura nel cristallo della ferredoxin:NADP+ reductase~~ (~~FNR~~) ~~dal cianobatterio ''Anabaena'' PCC 7119 è stata determinata a una risoluzione di 2.6 A con sostituzione isomorfa multipla ed affinata usando dati tra 15.0 a 1.8 A~~, ~~raccolti a 4 gradi C, fino ad un fattore R di 0~~.~~172~~. ~~Il modello include 303 residui~~, ~~il cofattore flavin adenine dinucleotide~~ (~~FAD~~)~~, un ione solfato localizzato al luogo di legame del NADP+ e 328 molecole di acqua~~. ~~La struttura di ''Anabaena'' FNR, incluso il FAD, una rete di molecole di acqua intrinseche ed una grande cavità idrofobica nel dominio C~~-~~terminale, assomiglia a quella dell'enzima di spinacio. Le differenze notevoli concernono l'alfa~~-~~elica supplementare corta~~ (~~residui 172 a 177 in ''Anabaena'' FNR~~), e residui Arg 100 ed Arg 233 i quali legano il NADP+ invece di Lys 116 e Lys 244 nell'enzima di spinacio. Cristalli di un complesso di ''Anabaena'' FNR con NADP+ furono ottenuti. Il modello del complesso è stato affinato fino a un fattore R di 0.186, usando dati di diffrazione ai ragi X da 15 fino a 2.25 A di risoluzione raccolti a -170 gradi C. Questo modello include 295 residui, il FAD, il NADP+ intero (con un'occupazione di 0.8) e 444 molecole di acqua. La parte 2'-5' adenine del NADP+ si lega alla proteina come il 2'-fosfo-5'-AMP alla FNR di spinacio. La parte nicotinamide è girata verso la superficie della proteina invece di accatastarsi sopra l'annello isoalloxazine del FNR, come sarebbe richiesto per il trasferimento di idride. Il modello del complesso è in accordo con studi biochimichi precedenti, visto che i residui Arg 100 ed Arg 233 sono implicati nel collegamento del NADP+, e i residui Arg77, Lys 53 e Lys 294 situati sul lato FAD dell'enzima, rimangono liberi per interagire con ferredossina e flavodossina, i partner fisiologici della ferredoxin:NADP reductase.	+	<!--
		+	The line below this paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_8890910_(Italian)}}, adds the Publication Abstract to the page
		+	(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 8890910_(Italian) is the PubMed ID number.
		+	-->
		+	{{ABSTRACT_PUBMED_8890910_(Italian)}}

	Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.		Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

Fred Vellieux at 21:05, 23 November 2009

Fred Vellieux — Mon, 23 Nov 2009 21:05:00 GMT

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-	and display another structure.
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Fred Vellieux at 18:34, 22 November 2009

Fred Vellieux — Sun, 22 Nov 2009 18:34:24 GMT

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	==A proposito di questa Struttura==		==A proposito di questa Struttura==
-	1QUE è una struttura a 1 catena di sequenza di [http://en.wikipedia.org/wiki/Anabaena_sp. Anabaena sp.]. ~~Delle~~ informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1QUE OCA].	+	1QUE è una struttura a 1 catena di sequenza di [http://en.wikipedia.org/wiki/Anabaena_sp. Anabaena sp.]. Dalle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1QUE OCA].

	==Riferimento==		==Riferimento==

Fred Vellieux at 12:19, 22 November 2009

Fred Vellieux — Sun, 22 Nov 2009 12:19:50 GMT

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	===STRUTTURA AI RAGGI X DELLA FERREDOXIN:NADP+ REDUCTASE DAL CIANOBATTERIO ''ANABAENA'' PCC 7119 A 1.8 ANGSTROM===		===STRUTTURA AI RAGGI X DELLA FERREDOXIN:NADP+ REDUCTASE DAL CIANOBATTERIO ''ANABAENA'' PCC 7119 A 1.8 ANGSTROM===

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{{STRUCTURE_1que | PDB=1que | SCENE= }}
{{Seed}}
[[Image:1que.png|left|200px]]


{{STRUCTURE_1que| PDB=1que | SCENE= }}

===STRUTTURA AI RAGGI X DELLA FERREDOXIN:NADP+ REDUCTASE DAL CIANOBATTERIO ''ANABAENA'' PCC 7119 A 1.8 ANGSTROM===

La struttura nel cristallo della ferredoxin:NADP+ reductase (FNR) dal cianobatterio ''Anabaena'' PCC 7119 è stata determinata a una risoluzione di 2.6 A con sostituzione isomorfa multipla ed affinata usando dati tra 15.0 a 1.8 A, raccolti a 4 gradi C, fino ad un fattore R di 0.172. Il modello include 303 residui, il cofattore flavin adenine dinucleotide (FAD), un ione solfato localizzato al luogo di legame del NADP+ e 328 molecole di acqua. La struttura di ''Anabaena'' FNR, incluso il FAD, una rete di molecole di acqua intrinseche ed una grande cavità idrofobica nel dominio C-terminale, assomiglia a quella dell'enzima di spinacio. Le differenze notevoli concernono l'alfa-elica supplementare corta (residui 172 a 177 in ''Anabaena'' FNR), e residui Arg 100 ed Arg 233 i quali legano il NADP+ invece di Lys 116 e Lys 244 nell'enzima di spinacio. Cristalli di un complesso di ''Anabaena'' FNR con NADP+ furono ottenuti. Il modello del complesso è stato affinato fino a un fattore R di 0.186, usando dati di diffrazione ai ragi X da 15 fino a 2.25 A di risoluzione raccolti a -170 gradi C. Questo modello include 295 residui, il FAD, il NADP+ intero (con un'occupazione di 0.8) e 444 molecole di acqua. La parte 2'-5' adenine del NADP+ si lega alla proteina come il 2'-fosfo-5'-AMP alla FNR di spinacio. La parte nicotinamide è girata verso la superficie della proteina invece di accatastarsi sopra l'annello isoalloxazine del FNR, come sarebbe richiesto per il trasferimento di idride. Il modello del complesso è in accordo con studi biochimichi precedenti, visto che i residui Arg 100 ed Arg 233 sono implicati nel collegamento del NADP+, e i residui Arg77, Lys 53 e Lys 294 situati sul lato FAD dell'enzima, rimangono liberi per interagire con ferredossina e flavodossina, i partner fisiologici della ferredoxin:NADP reductase.

Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

==A proposito di questa Struttura==
1QUE è una struttura a 1 catena di sequenza di [http://en.wikipedia.org/wiki/Anabaena_sp. Anabaena sp.]. Delle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1QUE OCA].

==Riferimento==
<ref group="xtra">PMID:8890910</ref><references group="xtra"/>
[[Category: Anabaena sp.]]
[[Category: Frey, M.]]
[[Category: Serre, L.]]
[[Category: Vellieux, F M.D.]]
[[Category: Fad]]
[[Category: Flavoprotein]]
[[Category: Fnr]]
[[Category: Hycobilisome]]
[[Category: Nadp]]
[[Category: Nadp+ reductase]]
[[Category: Oxidoreductase]]
[[Category: Thylakoid membrane]]

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