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		<title>1u7p - Revision history</title>
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			<title>OCA at 08:44, 14 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The haloacid dehalogenase (HAD) superfamily is comprised of structurally homologous enzymes that share several conserved sequence motifs (loops I-IV) in their active site. The majority of HAD members are phosphohydrolases and may be divided into three subclasses depending on domain organization. In classes I and II, a mobile &amp;quot;cap&amp;quot; domain reorients upon substrate binding, closing the active site to bulk solvent. Members of the third class lack this additional domain. Herein, we report the 1.9 A X-ray crystal structures of a member of the third subclass, magnesium-dependent phosphatase-1 (MDP-1) both in its unliganded form and with the product analogue, tungstate, bound to the active site. The secondary structure of MDP-1 is similar to that of the &amp;quot;core&amp;quot; domain of other type I and type II HAD members with the addition of a small, 28-amino acid insert that does not close down to exclude bulk solvent in the presence of ligand. In addition, the monomeric oligomeric state of MDP-1 does not allow the participation of a second subunit in the formation and solvent protection of the active site. The binding sites for the phosphate portion of the substrate and Mg(II) cofactor are also similar to those of other HAD members, with all previously observed contacts conserved. Unlike other subclass III HAD members, MDP-1 appears to be equally able to dephosphorylate phosphotyrosine and closed-ring phosphosugars. Modeling of possible substrates in the active site of MDP-1 reveals very few potential interactions with the substrate leaving group. The mapping of conserved residues in sequences of MDP-1 from different eukaryotic organisms reveals that they colocalize to a large region on the surface of the protein outside the active site. This observation combined with the modeling studies suggests that the target of MDP-1 is most likely a phosphotyrosine in an unknown protein rather than a small sugar-based substrate.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;X-ray crystal structure of the hypothetical phosphotyrosine phosphatase MDP-1 of the haloacid dehalogenase superfamily.,Peisach E, Selengut JD, Dunaway-Mariano D, Allen KN Biochemistry. 2004 Oct 12;43(40):12770-9. PMID:15461449&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:15461449&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 14 Feb 2024 08:44:29 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1u7p</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:24, 30 December 2020</title>
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			<pubDate>Wed, 21 Mar 2018 09:02:39 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1u7p</comments>		</item>
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			<title>OCA at 02:16, 10 February 2016</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1u7p&amp;diff=2566005&amp;oldid=prev</link>
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			<title>OCA at 04:23, 11 September 2015</title>
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			<pubDate>Fri, 11 Sep 2015 04:23:01 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1u7p</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:05, 25 December 2014</title>
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			<pubDate>Thu, 25 Dec 2014 11:05:42 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1u7p</comments>		</item>
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			<title>OCA at 22:05, 29 September 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1u7p&amp;diff=2018853&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Mon, 29 Sep 2014 22:05:08 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1u7p</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1u7p&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1u7p&amp;diff=1657584&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/1u7p&quot; title=&quot;1u7p&quot;&gt;1u7p&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Sat, 05 Jan 2013 13:47:56 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1u7p</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 13:47, 5 January 2013</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1u7p&amp;diff=1657583&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Sat, 05 Jan 2013 13:47:55 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1u7p</comments>		</item>
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			<title>OCA at 12:36, 17 February 2009</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1u7p&amp;diff=890419&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Tue, 17 Feb 2009 12:36:41 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1u7p</comments>		</item>
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