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		<title>1xxb - Revision history</title>
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			<title>OCA at 08:53, 14 February 2024</title>
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			<pubDate>Wed, 14 Feb 2024 08:53:45 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1xxb</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:24, 6 January 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 18 Apr 2018 07:14:36 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1xxb</comments>		</item>
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			<title>OCA at 23:53, 11 September 2015</title>
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			<pubDate>Fri, 11 Sep 2015 23:53:38 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1xxb</comments>		</item>
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			<title>OCA at 21:04, 25 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 25 Dec 2014 21:04:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1xxb</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:21, 3 October 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1xxb&amp;diff=2037104&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The structure of the oligomerization and L-arginine binding domain of the Escherichia coli arginine repressor (ArgR) has been determined using X-ray diffraction methods at 2.2 A resolution with bound arginine and at 2.8 A in the unliganded form. The oligomeric core is a 3-fold rotationally symmetric hexamer formed from six identical subunits corresponding to the 77 C-terminal residues (80 to 156) of ArgR. Each subunit has an alpha/beta fold containing a four-stranded antiparallel beta-sheet and two antiparallel alpha-helices. The hexamer is formed from two trimers, each with tightly packed hydrophobic cores. In the absence of arginine, the trimers stack back-to-back through a dyad-symmetric, sparsely packed hydrophobic interface. Six molecules of arginine bind at the trimer-trimer interface, each making ten hydrogen bonds to the protein including a direct ion pair that crosslinks the two protein trimers. Solution experiments with wild-type ArgR and oligomerization domain indicate that the hexameric form is greatly stabilized upon arginine binding. The crystal structures and solution experiments together suggest possible mechanisms of how arginine activates ArgR to bind to its DNA targets and provides a stereochemical basis for interpreting the results of mutagenesis and biochemical experiments with ArgR.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==Function==&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Structure of &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oligomerization and L-arginine binding domain &lt;/ins&gt;of the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;arginine repressor &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Escherichia coli&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;,Van Duyne GD, Ghosh G, Maas WK, Sigler PB J Mol Biol&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;1996 Feb 23;256(2):377&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;91&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PMID:8594204&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8594204&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/ARGR_ECOLI ARGR_ECOLI]] Negatively controls &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;expression &lt;/del&gt;of the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;four operons &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;arginine biosynthesis in addition to the carAB operon&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Predominantly interacts with A/T residues in ARG boxes&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;It also binds to a specific site in cer locus. Thus it is essential for cer&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;mediated site-specific recombination in ColE1. It is necessary for monomerization of the plasmid ColE1&lt;/del&gt;. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Fri, 03 Oct 2014 10:21:11 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1xxb</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:48, 23 April 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below &lt;/del&gt;this &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_8594204}}, adds the Publication Abstract to the page &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[1xxb]] is a 6 chain structure with sequence from [&lt;/ins&gt;http://&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;en&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wikipedia&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/wiki/Ecoli Ecoli]. Full crystallographic information &lt;/ins&gt;is &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;available from [http://oca&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;weizmann.ac.il/oca&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;bin/ocashort?id=1XXB OCA]. &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(as it appears on PubMed at &lt;/del&gt;http://&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;www&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov), where 8594204 &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the PubMed ID number&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 23 Apr 2014 08:48:25 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1xxb</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1xxb&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/1xxb&quot; title=&quot;1xxb&quot;&gt;1xxb&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 16 Nov 2011 10:27:37 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1xxb</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 10:27, 16 November 2011</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1xxb&amp;diff=1318870&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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			<title>OCA at 05:21, 18 February 2009</title>
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			<pubDate>Wed, 18 Feb 2009 05:21:09 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1xxb</comments>		</item>
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