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		<title>1yd8 - Revision history</title>
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			<title>OCA at 08:56, 14 February 2024</title>
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Mediates &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ARF&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;dependent recruitment of clathrin &lt;/del&gt;to the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;TGN and binds ubiquitinated proteins and membrane cargo molecules with a cytosolic acidic cluster&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;dileucine &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;AC&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;LL&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;motif&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11301005&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;https&lt;/ins&gt;://www.uniprot.org/uniprot/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;UBC_BOVIN UBC_BOVIN&lt;/ins&gt;] &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Ubiquitin: Exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as &lt;/ins&gt;a &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Polyubiquitin chains, when attached to a target &lt;/ins&gt;protein&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, have different functions depending on &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Lys residue of the ubiquitin that is linked: Lys&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;6-linked may be involved in DNA repair; Lys-11-linked is involved in ERAD &lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;endoplasmic reticulum-associated degradation&lt;/ins&gt;) and &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;in cell-cycle regulation; Lys-29-linked is involved in lysosomal degradation; Lys-33-linked is involved in kinase modification; Lys-48-linked is involved in protein degradation via &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;proteasome; Lys&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;63-linked is involved in endocytosis, DNA-damage responses as well as in signaling processes leading &lt;/ins&gt;to &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;activation of &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;transcription factor NF&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;kappa-B. Linear polymer chains formed via attachment by the initiator Met lead to cell signaling. Ubiquitin is usually conjugated to Lys residues of target proteins, however, in rare cases, conjugation to Cys or Ser residues has been observed. When polyubiquitin is free &lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;unanchored&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;polyubiquitin), it also has distinct roles, such as in activation of protein kinases, and in signaling (By similarity&lt;/ins&gt;).&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Image:Consurf_key_small.gif|200px|right]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Image:Consurf_key_small.gif|200px|right]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div style=&amp;quot;clear:both&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div style=&amp;quot;clear:both&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div style=&amp;quot;background-color:#fffaf0;&amp;quot;&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The Golgi-localized, gamma-ear-containing, Arf (ADP-ribosylation factor)-binding (GGA) proteins are clathrin adaptors that mediate the sorting of transmembrane-cargo molecules at the trans-Golgi network and endosomes. Cargo proteins can be directed into the GGA pathway by at least two different types of sorting signals: acidic cluster-dileucine motifs and covalent modification by ubiquitin. The latter modification is recognized by the GGAs through binding to their GAT [GGA and TOM (target of Myb)] domain. Here we report the crystal structure of the GAT domain of human GGA3 in a 1:1 complex with ubiquitin at 2.8-A resolution. Ubiquitin binds to a hydrophobic and acidic patch on helices alpha1 and alpha2 of the GAT three-helix bundle that includes Asn-223, Leu-227, Glu-230, Met-231, Asp-244, Glu-246, Leu-247, Glu-250, and Leu-251. The GAT-binding surface on ubiquitin is a hydrophobic patch centered on Ile-44 that is also responsible for binding most other ubiquitin effectors. The ubiquitin-binding site observed in the crystal is distinct from the Rabaptin-5-binding site on helices alpha2 and alpha3 of the GAT domain. Mutational analysis and modeling of the ubiquitin-Rabaptin-5-GAT ternary complex indicates that ubiquitin and Rabaptin-5 can bind to the GAT domain at two different sites without any steric conflict. This ability highlights the GAT domain as a hub for interactions with multiple partners in trafficking.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Structural mechanism for ubiquitinated-cargo recognition by the Golgi-localized, gamma-ear-containing, ADP-ribosylation-factor-binding proteins.,Prag G, Lee S, Mattera R, Arighi CN, Beach BM, Bonifacino JS, Hurley JH Proc Natl Acad Sci U S A. 2005 Feb 15;102(7):2334-9. Epub 2005 Feb 8. PMID:15701688&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:15701688&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 14 Feb 2024 08:56:39 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1yd8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:43, 20 January 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 20 Jan 2021 08:43:44 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1yd8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 15:42, 12 October 2017</title>
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			<pubDate>Thu, 12 Oct 2017 15:42:04 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1yd8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 00:50, 8 February 2016</title>
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			<pubDate>Mon, 08 Feb 2016 00:50:33 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1yd8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:20, 10 September 2015</title>
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			<pubDate>Thu, 10 Sep 2015 06:20:50 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1yd8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 19:21, 24 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 24 Dec 2014 19:21:20 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1yd8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 21:48, 28 September 2014</title>
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			<pubDate>Sun, 28 Sep 2014 21:48:04 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1yd8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:21, 20 October 2012</title>
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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 08:21:09 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1yd8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 19:15, 25 July 2012</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1yd8&amp;diff=1438040&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Wed, 25 Jul 2012 19:15:52 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1yd8</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;1yd8&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Sun, 26 Dec 2010 22:51:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:1yd8</comments>		</item>
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