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		<title>2ddt - Revision history</title>
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			<title>OCA at 13:47, 13 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Sphingomyelinase (SMase) from Bacillus cereus (Bc-SMase) hydrolyzes sphingomyelin to phosphocholine and ceramide in a divalent metal ion-dependent manner. Bc-SMase is a homologue of mammalian neutral SMase (nSMase) and mimics the actions of the endogenous mammalian nSMase in causing differentiation, development, aging, and apoptosis. Thus Bc-SMase may be a good model for the poorly characterized mammalian nSMase. The metal ion activation of sphingomyelinase activity of Bc-SMase was in the order Co2+ &amp;amp;gt; or = Mn2+ &amp;amp;gt; or = Mg2+ &amp;amp;gt;&amp;amp;gt; Ca2+ &amp;amp;gt; or = Sr2+. The first crystal structures of Bc-SMase bound to Co2+, Mg2+, or Ca2+ were determined. The water-bridged double divalent metal ions at the center of the cleft in both the Co2+- and Mg2+-bound forms were concluded to be the catalytic architecture required for sphingomyelinase activity. In contrast, the architecture of Ca2+ binding at the site showed only one binding site. A further single metal-binding site exists at one side edge of the cleft. Based on the highly conserved nature of the residues of the binding sites, the crystal structure of Bc-SMase with bound Mg2+ or Co2+ may provide a common structural framework applicable to phosphohydrolases belonging to the DNase I-like folding superfamily. In addition, the structural features and site-directed mutagenesis suggest that the specific beta-hairpin with the aromatic amino acid residues participates in binding to the membrane-bound sphingomyelin substrate.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Structural basis of the sphingomyelin phosphodiesterase activity in neutral sphingomyelinase from Bacillus cereus.,Ago H, Oda M, Takahashi M, Tsuge H, Ochi S, Katunuma N, Miyano M, Sakurai J J Biol Chem. 2006 Jun 9;281(23):16157-67. Epub 2006 Apr 4. PMID:16595670&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16595670&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 13 Mar 2024 13:47:18 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ddt</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:30, 8 December 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 04 Mar 2020 07:35:44 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ddt</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:15, 30 May 2018</title>
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			<title>OCA at 06:52, 10 September 2015</title>
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			<pubDate>Thu, 10 Sep 2015 06:52:26 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ddt</comments>		</item>
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			<title>OCA at 19:47, 24 December 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 24 Dec 2014 19:47:30 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ddt</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:29, 29 September 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Mon, 29 Sep 2014 04:29:12 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ddt</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:32, 20 October 2012</title>
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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 08:32:48 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ddt</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;2ddt&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=2ddt&amp;diff=1439009&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Wed, 25 Jul 2012 19:51:48 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ddt</comments>		</item>
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