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		<title>2ex0 - Revision history</title>
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			<title>OCA at 09:20, 14 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Sialyltransferases catalyze reactions that transfer a sialic acid from CMP-sialic acid to an acceptor (a structure terminated with galactose, N-acetylgalactosamine, or sialic acid). They are key enzymes that catalyze the synthesis of sialic acid-containing oligosaccharides, polysaccharides, and glycoconjugates that play pivotal roles in many critical physiological and pathological processes. The structures of a truncated multifunctional Pasteurella multocida sialyltransferase (Delta24PmST1), in the absence and presence of CMP, have been determined by X-ray crystallography at 1.65 and 2.0 A resolutions, respectively. The Delta24PmST1 exists as a monomer in solution and in crystals. Different from the reported crystal structure of a bifunctional sialyltransferase CstII that has only one Rossmann domain, the overall structure of the Delta24PmST1 consists of two separate Rossmann nucleotide-binding domains. The Delta24PmST1 structure, thus, represents the first sialyltransferase structure that belongs to the glycosyltransferase-B (GT-B) structural group. Unlike all other known GT-B structures, however, there is no C-terminal extension that interacts with the N-terminal domain in the Delta24PmST1 structure. The CMP binding site is located in the deep cleft between the two Rossmann domains. Nevertheless, the CMP only forms interactions with residues in the C-terminal domain. The binding of CMP to the protein causes a large closure movement of the N-terminal Rossmann domain toward the C-terminal nucleotide-binding domain. Ser 143 of the N-terminal domain moves up to hydrogen-bond to Tyr 388 of the C-terminal domain. Both Ser 143 and Tyr 388 form hydrogen bonds to a water molecule, which in turn hydrogen-bonds to the terminal phosphate oxygen of CMP. These interactions may trigger the closure between the two domains. Additionally, a short helix near the active site seen in the apo structure becomes disordered upon binding to CMP. This helix may swing down upon binding to donor CMP-sialic acid to form the binding pocket for an acceptor.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Cytidine 5'-monophosphate (CMP)-induced structural changes in a multifunctional sialyltransferase from Pasteurella multocida.,Ni L, Sun M, Yu H, Chokhawala H, Chen X, Fisher AJ Biochemistry. 2006 Feb 21;45(7):2139-48. PMID:16475803&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16475803&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 14 Feb 2024 09:20:06 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ex0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 20:39, 16 November 2022</title>
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			<pubDate>Wed, 16 Nov 2022 20:39:46 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ex0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 12:33, 10 February 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 10 Feb 2021 12:33:00 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ex0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:34, 14 June 2018</title>
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			<title>OCA at 05:01, 22 December 2014</title>
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			<pubDate>Mon, 22 Dec 2014 05:01:14 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ex0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:50, 9 June 2014</title>
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			<pubDate>Mon, 09 Jun 2014 06:50:54 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ex0</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;2ex0&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Tue, 14 Aug 2012 14:58:57 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ex0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 14:58, 14 August 2012</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded),&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===Crystal structure of multifunctional sialyltransferase from Pasteurella Multocida===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===Crystal structure of multifunctional sialyltransferase from Pasteurella Multocida===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2EX0 OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[2ex0]] is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Pasteurella_multocida Pasteurella multocida]. &lt;/ins&gt;Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2EX0 OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Tue, 14 Aug 2012 14:58:55 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ex0</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:25, 27 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Sialyltransferases catalyze reactions that transfer a sialic acid from CMP&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;sialic acid to an acceptor (a structure terminated with galactose, N&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;acetylgalactosamine, or sialic acid). They are key enzymes that catalyze the synthesis of sialic acid-containing oligosaccharides, polysaccharides, and glycoconjugates that play pivotal roles in many critical physiological and pathological processes. &lt;/del&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;structures of a truncated multifunctional Pasteurella multocida sialyltransferase (Delta24PmST1)&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;in the absence and presence of CMP&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;have been determined by X-ray crystallography at 1.65 and 2.0 A resolutions, respectively. The Delta24PmST1 exists as a monomer in solution and in crystals. Different from the reported crystal structure of a bifunctional sialyltransferase CstII that has only one Rossmann domain, the overall structure of the Delta24PmST1 consists of two separate Rossmann nucleotide-binding domains. The Delta24PmST1 structure, thus, represents &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;first sialyltransferase structure that belongs &lt;/del&gt;to the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;glycosyltransferase-B &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;GT-B&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;structural group. Unlike all other known GT-B structures, however&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;there &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;no C-terminal extension that interacts with &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;N-terminal domain in the Delta24PmST1 structure&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The CMP binding site is located in the deep cleft between the two Rossmann domains. Nevertheless, the CMP only forms interactions with residues in the C&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;terminal domain. The binding of CMP to the protein causes a large closure movement of the N&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;terminal Rossmann domain toward the C-terminal nucleotide-binding domain. Ser 143 of the N-terminal domain moves up to hydrogen-bond to Tyr 388 of the C-terminal domain. Both Ser 143 and Tyr 388 form hydrogen bonds to a water molecule, which in turn hydrogen-bonds to the terminal phosphate oxygen of CMP. These interactions may trigger the closure between the two domains. Additionally, a short helix near the active site seen in the apo structure becomes disordered upon binding to CMP. This helix may swing down upon binding to donor CMP-sialic acid to form the binding pocket for an acceptor.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_16475803}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract &lt;/ins&gt;to the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov&lt;/ins&gt;), &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 16475803 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;--&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on Sun &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Jul 27 &lt;/ins&gt;12:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;25:40 &lt;/ins&gt;2008''&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Sun, 27 Jul 2008 09:25:49 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ex0</comments>		</item>
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