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		<title>2gxu - Revision history</title>
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			<title>OCA at 09:30, 14 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;DEAD box RNA helicases use the energy of ATP hydrolysis to unwind double-stranded RNA regions or to disrupt RNA/protein complexes. A minimal RNA helicase comprises nine conserved motifs distributed over two RecA-like domains. The N-terminal domain contains all motifs involved in nucleotide binding, namely the Q-motif, the DEAD box, and the P-loop, as well as the SAT motif, which has been implicated in the coordination of ATP hydrolysis and RNA unwinding. We present here the crystal structure of the N-terminal domain of the Thermus thermophilus RNA helicase Hera in complex with adenosine monophosphate (AMP). Upon binding of AMP the P-loop adopts a partially collapsed or half-open conformation that is still connected to the DEAD box motif, and the DEAD box in turn is linked to the SAT motif via hydrogen bonds. This network of interactions communicates changes in the P-loop conformation to distant parts of the helicase. The affinity of AMP is comparable to that of ADP and ATP, substantiating that the binding energy from additional phosphate moieties is directly converted into conformational changes of the entire helicase. Importantly, the N-terminal Hera domain forms a dimer in the crystal similar to that seen in another thermophilic prokaryote. It is possible that this mode of dimerization represents the prototypic architecture in RNA helicases of thermophilic origin.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystal structure and nucleotide binding of the Thermus thermophilus RNA helicase Hera N-terminal domain.,Rudolph MG, Heissmann R, Wittmann JG, Klostermeier D J Mol Biol. 2006 Aug 25;361(4):731-43. Epub 2006 Jul 12. PMID:16890241&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16890241&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div class=&amp;quot;pdbe-citations 2gxu&amp;quot; style=&amp;quot;background-color:#fffaf0;&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;__TOC__&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;__TOC__&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 14 Feb 2024 09:30:22 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2gxu</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:26, 17 March 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 17 Mar 2021 07:26:31 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2gxu</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:03, 18 October 2017</title>
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			<pubDate>Wed, 18 Oct 2017 08:03:05 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2gxu</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:19, 11 September 2015</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=2gxu&amp;diff=2477674&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Fri, 11 Sep 2015 13:19:41 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2gxu</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:25, 16 January 2015</title>
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			<pubDate>Fri, 16 Jan 2015 09:25:28 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2gxu</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:53, 30 September 2014</title>
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			<pubDate>Tue, 30 Sep 2014 10:53:01 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2gxu</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;2gxu&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=2gxu&amp;diff=1677644&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/2gxu&quot; title=&quot;2gxu&quot;&gt;2gxu&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Mon, 07 Jan 2013 12:39:45 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2gxu</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 12:39, 7 January 2013</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=2gxu&amp;diff=1677641&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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				&lt;td colspan='2' style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;←Older revision&lt;/td&gt;
				&lt;td colspan='2' style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;Revision as of 12:39, 7 January 2013&lt;/td&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 16890241 is the PubMed ID number.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<title>OCA at 20:33, 17 February 2009</title>
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			<pubDate>Tue, 17 Feb 2009 20:33:59 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2gxu</comments>		</item>
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			<title>OCA at 03:43, 29 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==Overview==&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;!&lt;/ins&gt;-- &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;DEAD box RNA helicases use the energy of ATP hydrolysis to unwind double&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;stranded RNA regions or to disrupt RNA/protein complexes. A minimal RNA helicase comprises nine conserved motifs distributed over two RecA&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;like domains. &lt;/del&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;N-terminal domain contains all motifs involved in nucleotide binding&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;namely the Q-motif&lt;/del&gt;, the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;DEAD box, and &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;P-loop, &lt;/del&gt;as &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;well as the SAT motif, which has been implicated in the coordination of ATP hydrolysis and RNA unwinding&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;We present here the crystal structure of the N-terminal domain of the Thermus thermophilus RNA helicase Hera in complex with adenosine monophosphate (AMP&lt;/del&gt;)&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;. Upon binding of AMP the P-loop adopts a partially collapsed or half-open conformation that is still connected to the DEAD box motif&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and the DEAD box in turn &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;linked to &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;SAT motif via hydrogen bonds&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;This network of interactions communicates changes in the P&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;loop conformation to distant parts of the helicase. The affinity of AMP is comparable to that of ADP and ATP, substantiating that the binding energy from additional phosphate moieties is directly converted into conformational changes of the entire helicase. Importantly, the N&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;terminal Hera domain forms a dimer in the crystal similar to that seen in another thermophilic prokaryote. It is possible that this mode of dimerization represents the prototypic architecture in RNA helicases of thermophilic origin.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_16890241}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(&lt;/ins&gt;as &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;it appears on PubMed at http://www.pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov&lt;/ins&gt;), &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 16890241 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;--&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Thermophilic]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Thermophilic]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Sun May  4 05&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;39&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;00 &lt;/del&gt;2008''&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Tue, 29 Jul 2008 03:43:45 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2gxu</comments>		</item>
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