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		<title>2hnq - Revision history</title>
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			<title>OCA at 09:33, 14 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Protein tyrosine phosphatases (PTPs) constitute a family of receptor-like and cytoplasmic signal transducing enzymes that catalyze the dephosphorylation of phosphotyrosine residues and are characterized by homologous catalytic domains. The crystal structure of a representative member of this family, the 37-kilodalton form (residues 1 to 321) of PTP1B, has been determined at 2.8 A resolution. The enzyme consists of a single domain with the catalytic site located at the base of a shallow cleft. The phosphate recognition site is created from a loop that is located at the amino-terminus of an alpha helix. This site is formed from an 11-residue sequence motif that is diagnostic of PTPs and the dual specificity phosphatases, and that contains the catalytically essential cysteine and arginine residues. The position of the invariant cysteine residue within the phosphate binding site is consistent with its role as a nucleophile in the catalytic reaction. The structure of PTP1B should serve as a model for other members of the PTP family and as a framework for understanding the mechanism of tyrosine dephosphorylation.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystal structure of human protein tyrosine phosphatase 1B.,Barford D, Flint AJ, Tonks NK Science. 1994 Mar 11;263(5152):1397-404. PMID:8128219&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8128219&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 14 Feb 2024 09:33:26 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2hnq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 19:27, 11 December 2019</title>
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			<pubDate>Wed, 11 Dec 2019 19:27:52 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2hnq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:07, 29 November 2017</title>
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			<pubDate>Wed, 29 Nov 2017 07:07:52 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2hnq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:39, 9 February 2016</title>
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			<pubDate>Tue, 09 Feb 2016 04:39:44 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2hnq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:42, 10 September 2015</title>
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			<pubDate>Thu, 10 Sep 2015 18:42:48 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2hnq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:29, 25 December 2014</title>
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			<pubDate>Thu, 25 Dec 2014 04:29:16 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2hnq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:06, 29 September 2014</title>
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			<pubDate>Mon, 29 Sep 2014 04:06:13 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2hnq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 12:40, 20 October 2012</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=2hnq&amp;diff=1562891&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 12:40:22 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2hnq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:28, 14 August 2012</title>
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			<pubDate>Tue, 14 Aug 2012 11:28:28 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2hnq</comments>		</item>
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