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		<title>2jk8 - Revision history</title>
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			<title>OCA at 14:52, 13 December 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 13 Dec 2023 14:52:32 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2jk8</comments>		</item>
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			<pubDate>Wed, 19 Jan 2022 08:13:16 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2jk8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:53, 15 April 2020</title>
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			<pubDate>Wed, 15 Apr 2020 07:53:56 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2jk8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:51, 11 July 2018</title>
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			<title>OCA at 02:19, 12 September 2015</title>
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			<pubDate>Sat, 12 Sep 2015 02:19:48 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2jk8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 22:36, 25 December 2014</title>
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			<pubDate>Thu, 25 Dec 2014 22:36:40 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2jk8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:41, 3 October 2014</title>
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			<pubDate>Fri, 03 Oct 2014 11:41:04 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2jk8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:02, 1 May 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=2jk8&amp;diff=1923247&amp;oldid=prev</link>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Numerous bacterial pathogens subvert cellular functions of eukaryotic host cells by the injection of effector proteins via dedicated secretion systems. The type IV secretion system (T4SS) effector protein BepA from Bartonella henselae is composed of an N-terminal Fic domain and a C-terminal BID domain, the latter being responsible for T4SS-mediated translocation into host cells. A proteolysis resistant fragment (residues 10 to 302) that includes the Fic domain shows auto-adenylylation activity and adenylyl transfer onto Hela cell extract proteins as demonstrated by autoradiography upon incubation with alpha-[(32)P]-ATP. Its crystal structure, determined to 2.9 A resolution by the SeMet-SAD method, exhibits the canonical Fic fold including the HPFxxGNGRxxR signature motif with several elaborations in loop regions and an additional beta-rich domain at the C-terminus. Upon crystal soaking with ATP/Mg(2+), additional electron density indicated the presence of a PP(i)/Mg(2+) moiety, the side product of the adenylylation reaction, in the anion binding nest of the signature motif. Based on this information and that of the recent structure of IbpA(Fic2) in complex with the eukaryotic target protein Cdc42, we present a detailed model for the ternary complex of Fic with the two substrates, ATP/Mg(2+) and target tyrosine. The model is consistent with an in-line nucleophilic attack of the deprotonated side-chain hydroxyl group onto the alpha-phosphorus of the nucleotide to accomplish AMP transfer. Furthermore, a general, sequence independent mechanism of target positioning through antiparallel beta-strand interactions between enzyme and target is suggested.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Numerous bacterial pathogens subvert cellular functions of eukaryotic host cells by the injection of effector proteins via dedicated secretion systems. The type IV secretion system (T4SS) effector protein BepA from Bartonella henselae is composed of an N-terminal Fic domain and a C-terminal BID domain, the latter being responsible for T4SS-mediated translocation into host cells. A proteolysis resistant fragment (residues 10 to 302) that includes the Fic domain shows auto-adenylylation activity and adenylyl transfer onto Hela cell extract proteins as demonstrated by autoradiography upon incubation with alpha-[(32)P]-ATP. Its crystal structure, determined to 2.9 A resolution by the SeMet-SAD method, exhibits the canonical Fic fold including the HPFxxGNGRxxR signature motif with several elaborations in loop regions and an additional beta-rich domain at the C-terminus. Upon crystal soaking with ATP/Mg(2+), additional electron density indicated the presence of a PP(i)/Mg(2+) moiety, the side product of the adenylylation reaction, in the anion binding nest of the signature motif. Based on this information and that of the recent structure of IbpA(Fic2) in complex with the eukaryotic target protein Cdc42, we present a detailed model for the ternary complex of Fic with the two substrates, ATP/Mg(2+) and target tyrosine. The model is consistent with an in-line nucleophilic attack of the deprotonated side-chain hydroxyl group onto the alpha-phosphorus of the nucleotide to accomplish AMP transfer. Furthermore, a general, sequence independent mechanism of target positioning through antiparallel beta-strand interactions between enzyme and target is suggested.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;From MEDLINEÂ®/PubMedÂ®, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;From MEDLINEÂ®/PubMedÂ®, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 01 May 2014 10:02:39 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2jk8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:27, 30 April 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 30 Apr 2014 10:27:55 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2jk8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:45, 30 April 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 30 Apr 2014 08:45:32 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2jk8</comments>		</item>
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