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		<title>2mlv - Revision history</title>
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			<title>OCA at 07:01, 1 May 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;LsbB is a class II leaderless lactococcal bacteriocin of 30 amino acids. In the present work, the structure and function relationship of LsbB was assessed. Structure determination by nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy showed that LsbB has an N-terminal alpha-helix while the C-terminal of the molecule remains unstructured. To define the receptor binding domain of LsbB, a competition assay was performed in which a systematic collection of truncated peptides of various lengths covering different parts of LsbB was used to inhibit the antimicrobial activity of LsbB. The results indicate that the outmost eight amino acid sequence at the C-terminal end is likely to contain the receptor binding domain because only truncated fragments from this region could antagonize the antimicrobial activity of LsbB. Furthermore, alanine substitution revealed that the tryptophan in position 25 (W25) is crucial for the blocking activity of the truncated peptides as well as for the antimicrobial activity of the full-length bacteriocin. LsbB shares significant sequence homology with five other leaderless bacteriocins, especially at their C-terminal halves where all contain a conserved KxxxGxxPWE-motif, suggesting that they might recognize the same receptor as LsbB. This notion was supported by the fact that truncated peptides with sequences derived from the C-terminal regions of two LsbB-related bacteriocins inhibited the activity of LsbB, in the same manner as found with the truncated version of LsbB. Taken together these structure-function studies provide strong evidence that the receptor-binding parts of LsbB and sequence-related bacteriocins are located in their C-terminal halves.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Defining the structure and receptor binding domain of the leaderless bacteriocin LsbB.,Ovchinnikov KV, Kristiansen PE, Uzelac G, Topisirovic L, Kojic M, Nissen-Meyer J, Nes IF, Diep DB J Biol Chem. 2014 Jul 3. pii: jbc.M114.579698. PMID:24993828&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:24993828&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 01 May 2024 07:01:03 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2mlv</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:57, 22 November 2023</title>
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			<title>OCA at 11:37, 16 February 2022</title>
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			<pubDate>Wed, 16 Feb 2022 11:37:11 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2mlv</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:25, 13 May 2020</title>
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			<title>OCA at 22:53, 9 August 2018</title>
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			<pubDate>Thu, 10 Sep 2015 15:01:25 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2mlv</comments>		</item>
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			<title>OCA at 16:45, 19 January 2015</title>
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			<pubDate>Mon, 19 Jan 2015 16:45:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2mlv</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:31, 23 July 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 23 Jul 2014 06:31:44 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2mlv</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:23, 16 July 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 16 Jul 2014 10:23:23 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2mlv</comments>		</item>
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			<title>OCA at 05:30, 9 April 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 09 Apr 2014 05:30:03 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2mlv</comments>		</item>
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