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		<title>2ovr - Revision history</title>
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			<title>OCA at 06:30, 3 April 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The ubiquitin-mediated proteolysis of cyclin E plays a central role in cell-cycle progression, and cyclin E accumulation is a common event in cancer. Cyclin E degradation is triggered by multisite phosphorylation, which induces binding to the SCF(Fbw7) ubiquitin ligase complex. Structures of the Skp1-Fbw7 complex bound to cyclin E peptides identify a doubly phosphorylated pThr380/pSer384 cyclin E motif as an optimal, high-affinity degron and a singly phosphorylated pThr62 motif as a low-affinity one. Biochemical data indicate that the closely related yeast SCF(Cdc4) complex recognizes the multisite phosphorylated Sic1 substrate similarly and identify three doubly phosphorylated Sic1 degrons, each capable of high-affinity interactions with two Cdc4 phosphate binding sites. A model that explains the role of multiple cyclin E/Sic1 degrons is provided by the findings that Fbw7 and Cdc4 dimerize, that Fbw7 dimerization enhances the turnover of a weakly associated cyclin E in vivo, and that Cdc4 dimerization increases the rate and processivity of Sic1 ubiquitination in vitro.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Structure of a Fbw7-Skp1-cyclin E complex: multisite-phosphorylated substrate recognition by SCF ubiquitin ligases.,Hao B, Oehlmann S, Sowa ME, Harper JW, Pavletich NP Mol Cell. 2007 Apr 13;26(1):131-43. PMID:17434132&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:17434132&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 03 Apr 2024 06:30:06 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ovr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:07, 9 June 2021</title>
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			<pubDate>Wed, 22 Aug 2018 07:26:56 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ovr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:19, 11 September 2015</title>
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			<pubDate>Fri, 11 Sep 2015 13:19:52 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ovr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 16:58, 25 December 2014</title>
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			<pubDate>Thu, 25 Dec 2014 16:58:45 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ovr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:51, 10 October 2014</title>
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			<pubDate>Fri, 10 Oct 2014 06:51:05 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ovr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:40, 7 May 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 07 May 2014 08:40:27 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ovr</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;2ovr&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Wed, 16 Nov 2011 11:14:24 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ovr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:14, 16 November 2011</title>
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			<pubDate>Wed, 16 Nov 2011 11:14:20 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ovr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 20:34, 17 February 2009</title>
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			<pubDate>Tue, 17 Feb 2009 20:34:21 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:2ovr</comments>		</item>
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