2vpu French - Revision history

Eran Hodis at 12:59, 9 December 2009

Eran Hodis — Wed, 09 Dec 2009 12:59:44 GMT

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-	~~''Pyrococcus horikoshi'' a été résolue à une résolution de 1.9 A. Le monomère contient~~	+	The line below this paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_19291145_(French)}}, adds the Publication Abstract to the page
-	~~le domaine catalytique typique des M42 peptidases, et un domaine de dimérisation qui~~	+	(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 19291145_(French) is the PubMed ID number.
-	~~permet la formation de dimères qui s'assemblent comme un tétraèdre auto~~-~~compartimenté à~~	+	-->
-	~~12 sous~~-~~unités, semblable à ceux décrits pour les TET peptidases. L'analyse biochimique~~	+	{{ABSTRACT_PUBMED_19291145_(French)}}
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-	~~mécanisme non-processif. Par conséquent~~, ~~cette protéine représente le troisième complexe~~	+
-	~~TET peptidasique décrit dans ''P~~. ~~horikoshii'', donc nommé ''Ph''TET3~~. ~~C'est une lysyl~~	+
-	~~aminopeptidase avec une préférence élevée pour des résidus basiques~~, ~~qui sont mal clivés~~	+
-	~~par la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2~~. ~~L'analyse structurale de la ''Ph''TET3 et sa~~	+
-	~~comparaison avec la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2 révèle des caractéristiques communes~~	+
-	~~qui expliquent le mode général d'action des machines moléculaires TET, ainsi que des~~	+
-	~~différences qui peuvent être associées à de fortes discriminations des substrats.~~	+
-	~~La question de la stabilité des assemblages TET à des températures extrêmes a été~~	+
-	~~étudiée. La ''Ph''TET3 possède une activité maximale à 95 degrés C et des expériences~~	+
-	~~de diffusion de neutrons à petits angles réalisées à 90 degrés C démontrent l'absence~~	+
-	~~d'altérations de la structure quaternaire après des temps d'incubation importants.~~	+
-	~~En conclusion, les ''Ph''TET sont des machines de destruction de peptides complémentaires, qui jouent un role important dans le métabolisme de ''P. horikoshii''.~~	+

	Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library		Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library

Fred Vellieux at 22:56, 23 November 2009

Fred Vellieux — Mon, 23 Nov 2009 22:56:21 GMT

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-	Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load
-	and display another structure.
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	{{STRUCTURE_2vpu \| PDB=2vpu \| SCENE= }}		{{STRUCTURE_2vpu \| PDB=2vpu \| SCENE= }}
	{{Seed}}		{{Seed}}

Fred Vellieux at 12:45, 22 November 2009

Fred Vellieux — Sun, 22 Nov 2009 12:45:36 GMT

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	or leave the SCENE parameter empty for the default display.		or leave the SCENE parameter empty for the default display.
	-->		-->
-	{{STRUCTURE_2vpu\| PDB=2vpu \| SCENE= }}

	===STRUCTURE 3D DE LA TET3 DE ''PYROCOCCUS HORIKOSHII''===		===STRUCTURE 3D DE LA TET3 DE ''PYROCOCCUS HORIKOSHII''===

Fred Vellieux at 22:52, 20 November 2009

Fred Vellieux — Fri, 20 Nov 2009 22:52:40 GMT

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	En conclusion, les ''Ph''TET sont des machines de destruction de peptides complémentaires, qui jouent un role important dans le métabolisme de ''P. horikoshii''.		En conclusion, les ''Ph''TET sont des machines de destruction de peptides complémentaires, qui jouent un role important dans le métabolisme de ''P. horikoshii''.

-	Résumé traduit de ~~MEDLINEÂ®~~/~~PubMedÂ®~~, une base de données de la U.S. National Library	+	Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library
	of Medicine.		of Medicine.

Fred Vellieux at 22:31, 20 November 2009

Fred Vellieux — Fri, 20 Nov 2009 22:31:39 GMT

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Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load
and display another structure.

{{STRUCTURE_2vpu | PDB=2vpu | SCENE= }}
{{Seed}}
[[Image:2vpu.png|left|200px]]


{{STRUCTURE_2vpu| PDB=2vpu | SCENE= }}

===STRUCTURE 3D DE LA TET3 DE ''PYROCOCCUS HORIKOSHII''===

La structure d'un complexe peptidasique de 468 kDa de l'hyperthermophile
''Pyrococcus horikoshi'' a été résolue à une résolution de 1.9 A. Le monomère contient
le domaine catalytique typique des M42 peptidases, et un domaine de dimérisation qui
permet la formation de dimères qui s'assemblent comme tétraèdre auto-compartimenté à
12 sous-unités, semblable à ceux décrits pour les TET peptidases. L'analyse biochimique
montre que l'enzyme est activée par le cobalt et qu'elle clive des peptides par un
mécanisme non-processif. Par conséquent, cette protéine représente le troisième complexe
TET peptidasique décrit dans ''P. horikoshii'', donc nommé ''Ph''TET3. C'est une lysyl
aminopeptidase avec une préférence élevée pour des résidus basiques, qui sont mal clivés
par la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2. L'analyse structurelle de la ''Ph''TET3 et sa
comparaison avec la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2 révèle des caractéristiques communes
qui expliquent le mode général d'action des machines moléculaires TET, ainsi que des
différences qui peuvent être associées à de fortes discriminations des substrats.
La question de la stabilité des assemblages TET à des températures extrêmes a été
étudiée. La ''Ph''TET3 possède une activité maximale à 95 degrés C et des expériences
de diffusion de neutrons à petits angles réalisées à 90 degrés C démontrent l'absence
d'altérations de la structure quaternaire après des temps d'incubation importants.
En conclusion, les ''Ph''TET sont des machines de destruction de peptides complémentaires, qui jouent un role important dans le métabolisme de ''P. horikoshii''.

Résumé traduit de MEDLINEÂ®/PubMedÂ®, une base de données de la U.S. National Library
of Medicine.

==Au sujet de cette Structure==
2VPU est une structure à une chaine de séquence de
[http://en.wikipedia.org/wiki/Pyrococcus_horikoshii Pyrococcus horikoshii].
Des informations cristallographiques complètes sont disponibles sur [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2VPU OCA].

==Référence==
<ref group="xtra">PMID:19291145</ref><references group="xtra"/>
[[Category: Pyrococcus horikoshii]]
[[Category: Dura, M A.]]
[[Category: Franzetti, B.]]
[[Category: Gabel, F.]]
[[Category: Larabi, A.]]
[[Category: Rosenbaum, E.]]
[[Category: Vellieux, F M.]]
[[Category: Hydrolase]]
[[Category: Protease]]
[[Category: Self-compartmentalising]]
[[Category: Thermophilic]]
[[Category: Unknown function]]

''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on Wed Apr 15 09:25:54 2009''

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-	La structure d'un complexe peptidasique de 468 kDa de l'hyperthermophile	+	La structure 3D d'un complexe peptidasique de 468 kDa de l'hyperthermophile
	''Pyrococcus horikoshi'' a été résolue à une résolution de 1.9 A. Le monomère contient		''Pyrococcus horikoshi'' a été résolue à une résolution de 1.9 A. Le monomère contient
	le domaine catalytique typique des M42 peptidases, et un domaine de dimérisation qui		le domaine catalytique typique des M42 peptidases, et un domaine de dimérisation qui
-	permet la formation de dimères qui s'assemblent comme tétraèdre auto-compartimenté à	+	permet la formation de dimères qui s'assemblent comme un tétraèdre auto-compartimenté à
	12 sous-unités, semblable à ceux décrits pour les TET peptidases. L'analyse biochimique		12 sous-unités, semblable à ceux décrits pour les TET peptidases. L'analyse biochimique
	montre que l'enzyme est activée par le cobalt et qu'elle clive des peptides par un		montre que l'enzyme est activée par le cobalt et qu'elle clive des peptides par un
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	TET peptidasique décrit dans ''P. horikoshii'', donc nommé ''Ph''TET3. C'est une lysyl		TET peptidasique décrit dans ''P. horikoshii'', donc nommé ''Ph''TET3. C'est une lysyl
	aminopeptidase avec une préférence élevée pour des résidus basiques, qui sont mal clivés		aminopeptidase avec une préférence élevée pour des résidus basiques, qui sont mal clivés
-	par la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2. L'analyse ~~structurelle~~ de la ''Ph''TET3 et sa	+	par la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2. L'analyse structurale de la ''Ph''TET3 et sa
	comparaison avec la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2 révèle des caractéristiques communes		comparaison avec la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2 révèle des caractéristiques communes
	qui expliquent le mode général d'action des machines moléculaires TET, ainsi que des		qui expliquent le mode général d'action des machines moléculaires TET, ainsi que des