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		<title>3bkh - Revision history</title>
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			<title>OCA at 10:45, 12 January 2022</title>
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			<pubDate>Wed, 12 Jan 2022 10:45:08 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3bkh</comments>		</item>
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			<pubDate>Wed, 31 Oct 2018 07:42:54 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3bkh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 15:14, 11 August 2016</title>
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			<pubDate>Thu, 11 Aug 2016 15:14:17 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3bkh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:05, 20 January 2015</title>
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			<pubDate>Tue, 20 Jan 2015 09:05:24 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3bkh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:29, 10 October 2014</title>
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			<pubDate>Fri, 10 Oct 2014 06:29:53 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3bkh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:40, 30 June 2013</title>
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			<pubDate>Sun, 30 Jun 2013 07:40:20 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3bkh</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;3bkh&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Mon, 07 Jan 2013 18:36:52 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3bkh</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 18:36, 7 January 2013</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3bkh&amp;diff=1688518&amp;oldid=prev</link>
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			<title>OCA at 02:45, 18 February 2009</title>
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			<pubDate>Wed, 18 Feb 2009 02:45:51 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3bkh</comments>		</item>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Lytic transglycosylases are enzymes which act on the peptidoglycan of bacterial cell walls. They cleave the glycosidic linkage between N&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;acetylmuramoyl and N&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;acetylglucosaminyl residues with the concomitant formation of a 1,6-anhydromuramoyl product. &lt;/del&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;X-ray structure of the lytic transglycosylase&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gp144&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;from &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Pseudomonas bacteriophage phiKZ, has been determined &lt;/del&gt;to &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2.5 A resolution. This protein is probably employed by &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;bacteriophage in the late stage of the virus reproduction cycle to destroy the bacterial cell wall to release the phage progeny&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The phiKZ gp144 is a 260 residue a-helical protein composed of a 70-residue N-terminal cell wall binding domain and a C-terminal catalytic domain&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The fold of the N-terminal domain &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;similar to &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;peptidoglycan binding domain from Streptomyces albus G D-Ala-D-Ala carboxypeptidase and to the N-terminal pro-domain of human metalloproteinases that act on extracellular matrices&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The C&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;terminal catalytic domain of gp144 has a structural similarity to the catalytic domain of the transglycosylase SLT70 from E. coli and to lysozymes. The gp144 catalytic domain has an elongated groove which can bind at least five sugar residues at sites A, B, C, D, and E. As in other lysozymes, the peptidoglycan cleavage, catalyzed by Glu 115 in gp144, occurs between the sugar&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;binding subsites D and E. The X-ray structure of the phiKZ transglycosylase has been determined to 2.6 A resolution when complexed with the chitotetraose (NAG)(4). The NAG residues of the chitotetraose bind in sites A through D.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_18160394}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract &lt;/ins&gt;to the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(as it appears on PubMed at http://www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov), where 18160394 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;--&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Transglycosylase]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Transglycosylase]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Sun May  4 20&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;52&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;46 &lt;/del&gt;2008''&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 23 Jul 2008 07:02:21 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3bkh</comments>		</item>
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