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		<title>3jv9 - Revision history</title>
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			<title>OCA at 09:43, 26 December 2018</title>
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			<pubDate>Wed, 26 Dec 2018 09:43:54 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3jv9</comments>		</item>
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			<title>OCA at 16:45, 5 August 2016</title>
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			<pubDate>Fri, 05 Aug 2016 16:45:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3jv9</comments>		</item>
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			<title>OCA at 17:17, 18 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;BACKGROUND: Survival of the human pathogen, Neisseria meningitidis, requires an effective response to oxidative stress resulting from the release of hydrogen peroxide by cells of the human immune system. In N. meningitidis, expression of catalase, which is responsible for detoxifying hydrogen peroxide, is controlled by OxyR, &lt;/ins&gt;a &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;redox responsive LysR-type regulator. OxyR responds directly to intracellular hydrogen peroxide through the reversible formation of a disulphide bond between C199 and C208 in the regulatory domain of the protein. RESULTS: We report the first crystal structure of the regulatory domain of an OxyR protein (NMB0173 from N. meningitidis) in the &lt;/ins&gt;reduced &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;state i.e. with cysteines at positions 199 and 208. The protein was crystallized under reducing conditions and the structure determined to a resolution of 2.4 A. The overall fold of the Neisseria OxyR shows a high degree of similarity to the structure of a C199S mutant OxyR from E. coli, which cannot &lt;/ins&gt;form &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the redox sensitive disulphide. In the neisserial structure, C199 is located at the start &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;helix alpha3, separated by 18 A from C208, which is positioned between helices alpha3 and alpha4. In common with other LysR-type regulators, full length OxyR proteins are known to assemble into tetramers. Modelling of the full length neisserial OxyR as a tetramer indicated that C199 and C208 are located close to the dimer-dimer interface in the assembled tetramer. The formation of the C199-C208 disulphide may thus affect the quaternary structure of the protein. CONCLUSION: Given the high level of structural similarity between &lt;/ins&gt;OxyR from N. meningitidis &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and E. coli, we conclude that the redox response mechanism is likely to be similar in both species, involving the reversible formation of a disulphide between C199-C208. Modelling suggests that disulphide formation would directly affect the interface between regulatory domains in an OxyR tetramer which in turn may lead to an alteration in the spacing/orientation of the DNA-binding domains and hence the interaction of OxyR with its DNA binding sites.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[3jv9]] is &lt;/del&gt;a &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2 chain structure with sequence &lt;/del&gt;from &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Neisseria_meningitidis &lt;/del&gt;Neisseria meningitidis&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;]&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Full crystallographic information is available from [http&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;//oca&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;weizmann.ac.il&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oca-bin/ocashort?id=3JV9 OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref group=&amp;quot;xtra&amp;quot;&amp;gt;PMID:020478059&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/del&gt;&amp;lt;references &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;group=&amp;quot;xtra&amp;quot;&lt;/del&gt;/&amp;gt;&amp;lt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;references&lt;/del&gt;/&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Neisseria meningitidis]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Neisseria meningitidis]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 18 Dec 2014 17:17:22 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3jv9</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;3jv9&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3jv9&amp;diff=1765908&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3jv9&quot; title=&quot;3jv9&quot;&gt;3jv9&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 27 Mar 2013 09:40:03 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3jv9</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 09:39, 27 March 2013</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3jv9&amp;diff=1765906&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded),&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;or leave the SCENE parameter empty for the default display.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 20478059 is the PubMed ID number.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 27 Mar 2013 09:39:59 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3jv9</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:33, 16 June 2010</title>
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			<pubDate>Wed, 16 Jun 2010 04:33:17 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3jv9</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:06, 14 October 2009</title>
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			<pubDate>Wed, 14 Oct 2009 08:06:19 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3jv9</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:00, 30 September 2009</title>
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			<pubDate>Wed, 30 Sep 2009 07:00:09 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3jv9</comments>		</item>
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			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3jv9 is ON HOLD   Authors: Sainsbury, S. , Ren, J. , STUART, D.I., Owens, R.J. , Oxford Protein Production Facility (OPPF)  Description: The structure...</title>
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			<description>&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3jv9 is ON HOLD   Authors: Sainsbury, S. , Ren, J. , STUART, D.I., Owens, R.J. , Oxford Protein Production Facility (OPPF)  Description: The structure...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
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Authors: Sainsbury, S. , Ren, J. , STUART, D.I., Owens, R.J. , Oxford Protein Production Facility (OPPF)&lt;br /&gt;
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Description: The structure of a reduced form of OxyR from N. meningitidis&lt;br /&gt;
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			<pubDate>Wed, 23 Sep 2009 05:31:18 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3jv9</comments>		</item>
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