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		<title>3k71 - Revision history</title>
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			<title>OCA at 08:10, 6 September 2023</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[http&lt;/del&gt;://www.uniprot.org/uniprot/ITAX_HUMAN ITAX_HUMAN&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;]&lt;/del&gt;] Integrin alpha-X/beta-2 is a receptor for fibrinogen. It recognizes the sequence G-P-R in fibrinogen. It mediates cell-cell interaction during inflammatory responses. It is especially important in monocyte adhesion and chemotaxis. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/ITB2_HUMAN ITB2_HUMAN]] Integrin alpha-L/beta-2 is a receptor for ICAM1, ICAM2, ICAM3 and ICAM4. Integrins alpha-M/beta-2 and alpha-X/beta-2 are receptors for the iC3b fragment of the third complement component and for fibrinogen. Integrin alpha-X/beta-2 recognizes the sequence G-P-R in fibrinogen alpha-chain. Integrin alpha-M/beta-2 recognizes P1 and P2 peptides of fibrinogen gamma chain. Integrin alpha-M/beta-2 is also a receptor for factor X. Integrin alpha-D/beta-2 is a receptor for ICAM3 and VCAM1. Triggers neutrophil transmigration during lung injury through PTK2B/PYK2-mediated activation.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:18587400&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;https&lt;/ins&gt;://www.uniprot.org/uniprot/ITAX_HUMAN ITAX_HUMAN] Integrin alpha-X/beta-2 is a receptor for fibrinogen. It recognizes the sequence G-P-R in fibrinogen. It mediates cell-cell interaction during inflammatory responses. It is especially important in monocyte adhesion and chemotaxis.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 06 Sep 2023 08:10:28 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3k71</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:11, 26 December 2018</title>
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			<pubDate>Wed, 26 Dec 2018 09:11:03 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3k71</comments>		</item>
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			<title>OCA at 21:38, 8 February 2016</title>
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			<pubDate>Mon, 08 Feb 2016 21:38:12 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3k71</comments>		</item>
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			<title>OCA at 17:34, 18 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;div style&lt;/ins&gt;=&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;quot;clear:both&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;We report the structure of an integrin with an alphaI domain, alpha(X)beta(2), the complement receptor type 4. It was earlier expected that a fixed orientation between the alphaI domain and the beta-propeller domain in which it is inserted would be required for allosteric signal transmission. However, the alphaI domain is highly flexible, enabling two betaI domain conformational states to couple to three alphaI domain states, and greater accessibility for ligand recognition. Although alpha(X)beta(2) is bent similarly to integrins that lack alphaI domains, the terminal domains of the alpha- and beta-legs, calf-2 and beta-tail, are oriented differently than in alphaI-less integrins. Linkers extending to the transmembrane domains are unstructured. Previous mutations in the beta(2)-tail domain support the importance of extension, rather than a deadbolt, in integrin activation. The locations of further activating mutations and antibody epitopes show the critical role of extension, and conversion from the closed to the open headpiece conformation, in integrin activation. Differences among 10 molecules in crystal lattices provide unprecedented information on interdomain flexibility important for modelling integrin extension and activation.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==Disease==&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Structure of an integrin with an alphaI domain, complement receptor type 4&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;,Xie C, Zhu J, Chen X, Mi L, Nishida N, Springer TA EMBO J&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2010 Feb 3;29&lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;3&lt;/ins&gt;):&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;666-79&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Epub 2009 Dec 24&lt;/ins&gt;. PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;20033057&lt;/ins&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;20033057&lt;/ins&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[http://www&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;uniprot&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/uniprot/ITB2_HUMAN ITB2_HUMAN]] Defects in ITGB2 are the cause of leukocyte adhesion deficiency type 1 &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;LAD1&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[MIM&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[http://omim&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/entry/116920 116920]]&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;LAD1 patients have recurrent bacterial infections and their leukocytes are deficient in a wide range of adhesion-dependent functions.&amp;lt;ref&amp;gt;&lt;/del&gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;7509236&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1346613&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1968911&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1694220&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1590804&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1352501&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1347532&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7686755&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9884339&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:20529581&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/del&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;20549317&lt;/del&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[http:&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;/www.uniprot.org/uniprot/ITAX_HUMAN ITAX_HUMAN]] Integrin alpha-X/beta-2 is &lt;/del&gt;a &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;receptor for fibrinogen. It recognizes the sequence G-P-R in fibrinogen. It mediates cell-cell interaction during inflammatory responses. It is especially important in monocyte adhesion and chemotaxis. [[http://www.uniprot.org/uniprot/ITB2_HUMAN ITB2_HUMAN]] Integrin alpha-L/beta-2 is a receptor for ICAM1, ICAM2, ICAM3 and ICAM4. Integrins alpha-M/beta-2 and alpha-X/beta-2 are receptors for the iC3b fragment &lt;/del&gt;of the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;third complement component and for fibrinogen&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Integrin alpha-X/beta-2 recognizes the sequence G-P-R in fibrinogen alpha-chain&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Integrin alpha-M/beta-2 recognizes P1 and P2 peptides &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;fibrinogen gamma chain. Integrin alpha-M/beta-2 is also a receptor for factor X. Integrin alpha-D/beta-2 is a receptor for ICAM3 and VCAM1. Triggers neutrophil transmigration during lung injury through PTK2B/PYK2-mediated activation&lt;/del&gt;.&amp;lt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&lt;/del&gt;&amp;gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PMID:18587400&lt;/del&gt;&amp;lt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&lt;/del&gt;&amp;gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;div&lt;/ins&gt;&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[3k71]] is a 8 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Homo_sapiens Homo sapiens]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=3K71 OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 18 Dec 2014 17:34:33 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3k71</comments>		</item>
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			<title>OCA at 21:53, 24 March 2013</title>
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			<pubDate>Sun, 24 Mar 2013 21:53:13 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3k71</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:59, 11 March 2013</title>
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			<pubDate>Mon, 11 Mar 2013 07:59:25 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3k71</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;3k71&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3k71&quot; title=&quot;3k71&quot;&gt;3k71&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 11:33:35 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3k71</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 11:33, 20 October 2012</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3k71&amp;diff=1560463&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 11:33:33 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3k71</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:34, 3 March 2010</title>
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			<pubDate>Wed, 03 Mar 2010 11:34:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3k71</comments>		</item>
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			<title>OCA at 12:35, 13 January 2010</title>
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			<pubDate>Wed, 13 Jan 2010 12:35:59 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3k71</comments>		</item>
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