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		<title>3ldz - Revision history</title>
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			<title>OCA at 10:20, 21 February 2024</title>
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Involved &lt;/del&gt;in &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;down&lt;/del&gt;-regulation &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;of receptor tyrosine &lt;/del&gt;kinase via &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;multivesicular body (MVBs) when complexed with HGS (ESCRT&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;0 complex)&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The ESCRT&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;0 complex binds ubiquitin and acts &lt;/del&gt;as &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;sorting machinery that recognizes ubiquitinated receptors &lt;/del&gt;and &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;transfers them to further sequential lysosomal sorting/trafficking processes&lt;/del&gt;. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;https&lt;/ins&gt;://www.uniprot.org/uniprot/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;UBC_HUMAN UBC_HUMAN&lt;/ins&gt;] &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Ubiquitin exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored)&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;When covalently bound&lt;/ins&gt;, it &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;is conjugated &lt;/ins&gt;to &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains)&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Polyubiquitin chains, when attached to &lt;/ins&gt;a &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;target protein, have different functions depending on the Lys residue of the ubiquitin that is linked: Lys-6-linked may be involved &lt;/ins&gt;in &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;DNA repair; Lys&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;11-linked is involved &lt;/ins&gt;in &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ERAD (endoplasmic reticulum&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;associated degradation) and in cell-cycle &lt;/ins&gt;regulation&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;; Lys-29-linked is involved in lysosomal degradation; Lys-33-linked is involved in &lt;/ins&gt;kinase &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;modification; Lys-48-linked is involved in protein degradation &lt;/ins&gt;via &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the proteasome; Lys&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;63-linked is involved in endocytosis, DNA-damage responses as well as in signaling processes leading to activation of the transcription factor NF-kappa-B&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Linear polymer chains formed via attachment by the initiator Met lead to cell signaling. Ubiquitin is usually conjugated to Lys residues of target proteins, however, in rare cases, conjugation to Cys or Ser residues has been observed. When polyubiquitin is free (unanchored&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;polyubiquitin), it also has distinct roles, such &lt;/ins&gt;as &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;in activation of protein kinases, &lt;/ins&gt;and &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;in signaling&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16543144&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19754430&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Image:Consurf_key_small.gif|200px|right]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Image:Consurf_key_small.gif|200px|right]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;VHS (Vps27, Hrs, and STAM) domains occur in ESCRT-0 subunits Hrs and STAM, GGA adapters, and other trafficking proteins. The structure of the STAM VHS domain-ubiquitin complex was solved at 2.6 A resolution, revealing that determinants for ubiquitin recognition are conserved in nearly all VHS domains. VHS domains from all classes of VHS-domain containing proteins in yeast and humans, including both subunits of ESCRT-0, bound ubiquitin in vitro. ESCRTs have been implicated in the sorting of Lys63-linked polyubiquitinated cargo. Intact human ESCRT-0 binds Lys63-linked tetraubiquitin 50-fold more tightly than monoubiquitin, though only 2-fold more tightly than Lys48-linked tetraubiquitin. The gain in affinity is attributed to the cooperation of flexibly connected VHS and UIM motifs of ESCRT-0 in avid binding to the polyubiquitin chain. Mutational analysis of all the five ubiquitin-binding sites in yeast ESCRT-0 shows that cooperation between them is required for the sorting of the Lys63-linked polyubiquitinated cargo Cps1 to the vacuole.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;VHS domains of ESCRT-0 cooperate in high-avidity binding to polyubiquitinated cargo.,Ren X, Hurley JH EMBO J. 2010 Mar 17;29(6):1045-54. Epub 2010 Feb 11. PMID:20150893&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:20150893&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 21 Feb 2024 10:20:09 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ldz</comments>		</item>
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			<pubDate>Wed, 25 Dec 2019 13:58:25 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ldz</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:01, 28 February 2018</title>
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			<pubDate>Wed, 28 Feb 2018 07:01:33 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ldz</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:54, 1 November 2017</title>
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			<pubDate>Wed, 01 Nov 2017 08:54:01 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ldz</comments>		</item>
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			<title>OCA at 01:07, 8 February 2016</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3ldz&amp;diff=2539875&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Mon, 08 Feb 2016 01:07:05 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ldz</comments>		</item>
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			<title>OCA at 19:27, 24 December 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 24 Dec 2014 19:27:42 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ldz</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:17, 29 September 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3ldz&amp;diff=2009142&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Mon, 29 Sep 2014 13:17:35 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ldz</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 08:23, 20 October 2012</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3ldz&amp;diff=1553522&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 08:23:47 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ldz</comments>		</item>
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			<title>OCA at 19:23, 25 July 2012</title>
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			<pubDate>Wed, 25 Jul 2012 19:23:20 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ldz</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;3ldz&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3ldz&amp;diff=1169002&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3ldz&quot; title=&quot;3ldz&quot;&gt;3ldz&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Sun, 26 Dec 2010 23:02:35 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ldz</comments>		</item>
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