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		<title>3ngq - Revision history</title>
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			<title>OCA at 08:32, 20 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;CCR4, an evolutionarily conserved member of the CCR4-NOT complex, is the main cytoplasmic deadenylase. It contains a C-terminal nuclease domain with homology to the endonuclease-exonuclease-phosphatase (EEP) family of enzymes. We have determined the high-resolution three-dimensional structure of the nuclease domain of CNOT6L, a human homologue of CCR4, by X-ray crystallography using the single-wavelength anomalous dispersion method. This first structure of a deadenylase belonging to the EEP family adopts a complete alpha/beta sandwich fold typical of hydrolases with highly conserved active site residues similar to APE1. The active site of CNOT6L should recognize the RNA substrate through its negatively charged surface. In vitro deadenylase assays confirm the critical active site residues and show that the nuclease domain of CNOT6L exhibits full Mg(2+)-dependent deadenylase activity with strict poly(A) RNA substrate specificity. To understand the structural basis for poly(A) RNA substrate binding, crystal structures of the CNOT6L nuclease domain have also been determined in complex with AMP and poly(A) DNA. The resulting structures suggest a molecular deadenylase mechanism involving a pentacovalent phosphate transition.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystal structure of the human CNOT6L nuclease domain reveals strict poly(A) substrate specificity.,Wang H, Morita M, Yang X, Suzuki T, Yang W, Wang J, Ito K, Wang Q, Zhao C, Bartlam M, Yamamoto T, Rao Z EMBO J. 2010 Aug 4;29(15):2566-76. Epub 2010 Jul 13. PMID:20628353&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:20628353&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 20 Mar 2024 08:32:28 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ngq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:04, 16 January 2019</title>
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			<pubDate>Wed, 16 Jan 2019 13:04:40 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ngq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:26, 5 August 2016</title>
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			<pubDate>Fri, 05 Aug 2016 18:26:36 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ngq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 20:57, 25 December 2014</title>
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			<pubDate>Thu, 25 Dec 2014 20:57:34 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ngq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 14:54, 18 December 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3ngq&amp;diff=2118827&amp;oldid=prev</link>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Crystal &lt;/del&gt;structure of the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;human CNOT6L nuclease domain&lt;/del&gt;===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;StructureSection load='3ngq' size='340' side='right' caption='[[3ngq]], [[Resolution&lt;/ins&gt;|&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;resolution]] 1.80&amp;amp;Aring;' scene=''&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_20628353}}&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;== Structural highlights ==&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;CCR4, an evolutionarily conserved member of the CCR4-NOT complex, is the main cytoplasmic deadenylase. It contains a C-terminal nuclease domain with homology to the endonuclease-exonuclease-phosphatase (EEP) family of enzymes. We have determined the high-resolution three-dimensional structure of the nuclease domain of CNOT6L, a human homologue of CCR4, by X-ray crystallography using the single-wavelength anomalous dispersion method. This first structure of a deadenylase belonging to the EEP family adopts a complete alpha/beta sandwich fold typical of hydrolases with highly conserved active site residues similar to APE1. The active site of CNOT6L should recognize the RNA substrate through its negatively charged surface. In vitro deadenylase assays confirm the critical active site residues and show that the nuclease domain of CNOT6L exhibits full Mg(2+)-dependent deadenylase activity with strict poly(A) RNA substrate specificity. To understand the structural basis for poly(A) RNA substrate binding, crystal structures of the CNOT6L nuclease domain have also been determined in complex with AMP and poly(A) DNA. The resulting structures suggest a molecular deadenylase mechanism involving a pentacovalent phosphate transition.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==Function==&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Crystal structure &lt;/ins&gt;of the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;human CNOT6L nuclease domain reveals strict &lt;/ins&gt;poly(A) substrate &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;specificity&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;,Wang H, Morita M, Yang X, Suzuki T, Yang W, Wang J, Ito K, Wang Q, Zhao C, Bartlam M, Yamamoto T, Rao Z EMBO J&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2010 Aug 4;29(15):2566&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;76. Epub 2010 Jul 13&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PMID:20628353&lt;/ins&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;20628353&lt;/ins&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/CNO6L_HUMAN CNO6L_HUMAN]] Plays a role in the deadenylation &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;mRNAs in &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;cytoplasm. Has 3'-5' &lt;/del&gt;poly(A) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;exoribonuclease activity for synthetic poly(A) RNA &lt;/del&gt;substrate. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;May be involved in the deadenylation-dependent degradation of mRNAs through the 3'-UTR AU-rich element-mediated mechanism&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Involved in deadenylation&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;dependent degradation of CDKN1B mRNA&lt;/del&gt;.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;17452450&lt;/del&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt; &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Thu, 18 Dec 2014 14:54:56 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ngq</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA: Protected &quot;3ngq&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3ngq&amp;diff=1782867&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3ngq&quot; title=&quot;3ngq&quot;&gt;3ngq&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 24 Apr 2013 11:51:06 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ngq</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 11:51, 24 April 2013</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3ngq&amp;diff=1782863&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

			&lt;table style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;
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				&lt;td colspan='2' style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;Revision as of 11:51, 24 April 2013&lt;/td&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The line below this paragraph, containing &amp;quot;STRUCTURE_3ngq&amp;quot;, creates the &amp;quot;Structure Box&amp;quot; on the page.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded),&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;or leave the SCENE parameter empty for the default display.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;--&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;{{STRUCTURE_3ngq|  PDB=3ngq  |  SCENE=  }} &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;{{STRUCTURE_3ngq|  PDB=3ngq  |  SCENE=  }} &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===Crystal structure of the human CNOT6L nuclease domain===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===Crystal structure of the human CNOT6L nuclease domain===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_20628353}}&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below this paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_20628353}}, adds the Publication Abstract to the page &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(as it appears on PubMed at &lt;/del&gt;http://www.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov), where 20628353 is &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 24 Apr 2013 11:51:01 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ngq</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:35, 28 July 2010</title>
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			<pubDate>Wed, 28 Jul 2010 08:35:26 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ngq</comments>		</item>
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			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3ngq is ON HOLD   Authors: Wang, H., Morita, M., Yang, W., Bartlam, M., Yamamoto, T., Rao, Z.  Description: Crystal structure of the human CNOT6L nucl...</title>
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Authors: Wang, H., Morita, M., Yang, W., Bartlam, M., Yamamoto, T., Rao, Z.&lt;br /&gt;
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Description: Crystal structure of the human CNOT6L nuclease domain&lt;br /&gt;
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			<pubDate>Wed, 23 Jun 2010 04:37:57 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3ngq</comments>		</item>
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