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		<title>3okn - Revision history</title>
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			<title>OCA at 11:17, 21 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The crystal structures of the antigen-binding fragment of the murine monoclonal antibody (mAb) S25-39 in the presence of several antigens representing chlamydial lipopolysaccharide (LPS) epitopes based on the bacterial sugar 3-deoxy-alpha-d-manno-oct-2-ulosonic acid (Kdo) have been determined at resolutions from 2.4 to 1.8 A. The antigen-binding site of this antibody differs from the well-characterized antibody S25-2 by a single mutation away from the germline of asparagine H53 to lysine, yet this one mutation results in a significant increase in avidity across a range of antigens. A comparison of the two antibody structures reveals that the mutated Lys H53 forms additional hydrogen bonds and/or charged-residue interactions with the second Kdo residue of every antigen having two or more carbohydrate residues. Significantly, the NH53K mutation results from a single nucleotide substitution in the germline sequence common among a panel of antibodies raised against glycoconjugates containing carbohydrate epitopes of chlamydial LPS. Like S25-2, S25-39 displays significant induced fit of complementarity determining region (CDR) H3 upon antigen binding, with the unliganded structure possessing a conformation distinct from those reported earlier for S25-2. The four different observed conformations for CDR H3 suggest that this CDR has evolved to exploit the recognition potential of a flexible loop while minimizing the associated entropic penalties of binding by adopting a limited number of ordered conformations in the unliganded state. These observations reveal strategies evolved to balance adaptability and specificity in the germline antibody response to carbohydrate antigens.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 18 May 2022 10:46:52 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3okn</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:40, 25 December 2019</title>
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			<title>OCA at 05:42, 8 March 2018</title>
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			<pubDate>Thu, 08 Mar 2018 05:42:33 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3okn</comments>		</item>
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			<title>OCA at 03:57, 10 December 2016</title>
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			<pubDate>Sat, 10 Dec 2016 03:57:36 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3okn</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:03, 9 December 2014</title>
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			<pubDate>Tue, 09 Dec 2014 11:03:11 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3okn</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:11, 20 October 2012</title>
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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 10:11:01 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3okn</comments>		</item>
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			<title>OCA at 01:15, 26 July 2012</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3okn&amp;diff=1447568&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Thu, 26 Jul 2012 01:15:58 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3okn</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:14, 4 May 2011</title>
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			<pubDate>Wed, 04 May 2011 06:14:07 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3okn</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:03, 6 April 2011</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3okn&amp;diff=1226932&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Wed, 06 Apr 2011 09:03:01 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3okn</comments>		</item>
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