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		<title>3rna - Revision history</title>
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			<title>OCA at 12:30, 14 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;For numerous enzymes reactive toward small gaseous compounds, growing evidence indicates that these substrates diffuse into active site pockets through defined pathways in the protein matrix. Toluene/o-xylene monooxygenase hydroxylase is a dioxygen-activating enzyme. Structural analysis suggests two possible pathways for dioxygen access through the alpha-subunit to the diiron center&lt;/del&gt;: &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a channel or a series of hydrophobic cavities. To distinguish which is utilized as the O(2) migration pathway, the dimensions of the cavities and the channel were independently varied by site-directed mutagenesis and confirmed by X-ray crystallography. The rate constants for dioxygen access to the diiron center were derived from the formation rates of a peroxodiiron(III) intermediate, generated upon treatment of the diiron(II) enzyme with O(2). This reaction depends on the concentration of dioxygen to the first order. Altering the dimensions of the cavities, but not the channel, changed the rate of dioxygen reactivity with the enzyme. These results strongly suggest that voids comprising the cavities in toluene&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;o-xylene monooxygenase hydroxylase are not artifacts of protein packing&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;folding, but rather programmed routes for dioxygen migration through the protein matrix&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Because the cavities are not fully connected into the diiron active center in the enzyme resting state, conformational changes will be required to facilitate dioxygen access to the diiron center&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;We propose that such temporary opening and closing of the cavities may occur in all bacterial multicomponent monooxygenases to control O(2) consumption for efficient catalysis. Our findings suggest that other gas-utilizing enzymes may employ similar structural features to effect substrate passage through a protein matrix.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Tracking a defined route for O2 migration in a dioxygen-activating diiron enzyme.,Song WJ, Gucinski G, Sazinsky MH, Lippard SJ Proc Natl Acad Sci U S A. 2011 Aug 22. PMID:21859951&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:21859951&amp;lt;&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&amp;gt;&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 14 Mar 2024 12:30:35 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3rna</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:18, 22 June 2022</title>
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			<pubDate>Wed, 22 Jun 2022 10:18:18 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3rna</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:17, 11 August 2016</title>
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			<pubDate>Thu, 11 Aug 2016 13:17:51 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3rna</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:14, 4 January 2015</title>
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			<pubDate>Sun, 04 Jan 2015 10:14:28 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3rna</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:40, 5 June 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;For numerous enzymes reactive toward small gaseous compounds, growing evidence indicates that these substrates diffuse into active site pockets through defined pathways in the protein matrix. Toluene/o-xylene monooxygenase hydroxylase is a dioxygen-activating enzyme. Structural analysis suggests two possible pathways for dioxygen access through the alpha-subunit to the diiron center: a channel or a series of hydrophobic cavities. To distinguish which is utilized as the O(2) migration pathway, the dimensions of the cavities and the channel were independently varied by site-directed mutagenesis and confirmed by X-ray crystallography. The rate constants for dioxygen access to the diiron center were derived from the formation rates of a peroxodiiron(III) intermediate, generated upon treatment of the diiron(II) enzyme with O(2). This reaction depends on the concentration of dioxygen to the first order. Altering the dimensions of the cavities, but not the channel, changed the rate of dioxygen reactivity with the enzyme. These results strongly suggest that voids comprising the cavities in toluene/o-xylene monooxygenase hydroxylase are not artifacts of protein packing/folding, but rather programmed routes for dioxygen migration through the protein matrix. Because the cavities are not fully connected into the diiron active center in the enzyme resting state, conformational changes will be required to facilitate dioxygen access to the diiron center. We propose that such temporary opening and closing of the cavities may occur in all bacterial multicomponent monooxygenases to control O(2) consumption for efficient catalysis. Our findings suggest that other gas-utilizing enzymes may employ similar structural features to effect substrate passage through a protein matrix.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 05 Jun 2014 04:40:27 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3rna</comments>		</item>
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			<title>OCA at 05:21, 7 September 2011</title>
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			<pubDate>Wed, 07 Sep 2011 05:21:46 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3rna</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:30, 17 August 2011</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3rna&amp;diff=1285805&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Wed, 17 Aug 2011 06:30:07 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3rna</comments>		</item>
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			<title>OCA at 05:13, 18 May 2011</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3rna&amp;diff=1244385&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Wed, 18 May 2011 05:13:51 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3rna</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;3rna&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3rna&amp;diff=1239362&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3rna&quot; title=&quot;3rna&quot;&gt;3rna&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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				&lt;td colspan='2' style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;Revision as of 06:33, 4 May 2011&lt;/td&gt;
			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 04 May 2011 06:33:24 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3rna</comments>		</item>
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			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3rna is ON HOLD   Authors: Gucinski, G., Song, W.J., Lippard, S.J., Sazinsky, M.H.  Description: Structure of the Toluene/o-Xylene Monooxygenase Hydro...</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3rna&amp;diff=1239361&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3rna is ON HOLD   Authors: Gucinski, G., Song, W.J., Lippard, S.J., Sazinsky, M.H.  Description: Structure of the Toluene/o-Xylene Monooxygenase Hydro...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
The entry 3rna is ON HOLD &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Gucinski, G., Song, W.J., Lippard, S.J., Sazinsky, M.H.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Structure of the Toluene/o-Xylene Monooxygenase Hydroxylase T201S/I100W Double Mutant&lt;/div&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 04 May 2011 06:33:23 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3rna</comments>		</item>
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