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		<title>3sm8 - Revision history</title>
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			<title>OCA at 09:52, 1 March 2024</title>
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Involved in the catabolism of D-lysine and D&lt;/ins&gt;-arginine&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;. Under aerobic conditions, the arginine succinyltransferase (AST) &lt;/ins&gt;and &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;arginine transaminase (ATA) pathways are 2 major routes for L&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;arginine utilization as &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;sole source of carbon and nitrogen&lt;/ins&gt;. The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;to-L racemization &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;arginine by DauA and DauB is necessary&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;before to be channeled into &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;AST and/or ATA pathways&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;DauA catalyzes &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;flavin-dependent oxidative deamination &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;arginine into &lt;/ins&gt;2-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ketoarginine &lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2-KA&lt;/ins&gt;) &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and ammonia (PubMed:3141581&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed:19139398&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed:19850617&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed:20809650)&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;It has also dehydrogenase activity towards D&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;lysine, D&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;tyrosine&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D-methionine&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D-phenylalanine&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D-ornithine&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D-histidine and D-leucine as substrates &lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;19850617, PubMed:20809650)&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;19139398&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/ins&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;19850617&lt;/ins&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&lt;/ins&gt;&amp;gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PMID:20809650&lt;/ins&gt;&amp;lt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&lt;/ins&gt;&amp;gt; &amp;lt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&amp;gt;PMID&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;24011342&amp;lt;/ref&lt;/ins&gt;&amp;gt; &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:3141581&lt;/ins&gt;&amp;lt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&lt;/ins&gt;&amp;gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;d-Arginine dehydrogenase &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;DADH&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;catalyzes &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;flavin-dependent oxidative deamination &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;d&lt;/del&gt;-arginine and &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;other d&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;amino acids to &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;corresponding imino acids&lt;/del&gt;. The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;1.07 A atomic&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;resolution structure &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;DADH crystallized with d-leucine unexpectedly revealed a covalent N(5) flavin adduct&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;instead of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;expected iminoleucine product in the active site&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;This acyl adduct has been successfully reproduced by photoreduction of DADH in &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;presence &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;4-methyl&lt;/del&gt;-2-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oxopentanoic acid &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ketoleucine&lt;/del&gt;)&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;. The iminoleucine may be released readily because of weak interactions in the binding site&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;in contrast to iminoarginine&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;converted to ketoleucine&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;which reacts with activated FAD to form the covalently linked acyl adduct&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Fri, 01 Mar 2024 09:52:12 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3sm8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:01, 29 June 2022</title>
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			<pubDate>Wed, 29 Jun 2022 08:01:44 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3sm8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 12:28, 11 August 2016</title>
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			<pubDate>Thu, 11 Aug 2016 12:28:44 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3sm8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:10, 4 January 2015</title>
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			<pubDate>Sun, 04 Jan 2015 09:10:07 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3sm8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 05:19, 5 June 2014</title>
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			<pubDate>Thu, 05 Jun 2014 05:19:18 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3sm8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:16, 27 July 2011</title>
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			<pubDate>Wed, 27 Jul 2011 06:16:48 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3sm8</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:39, 20 July 2011</title>
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&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 20 Jul 2011 06:39:10 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3sm8</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;3sm8&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3sm8&amp;diff=1266931&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3sm8&quot; title=&quot;3sm8&quot;&gt;3sm8&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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				&lt;td colspan='2' style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;←Older revision&lt;/td&gt;
				&lt;td colspan='2' style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;Revision as of 18:28, 6 July 2011&lt;/td&gt;
			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 06 Jul 2011 18:28:29 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3sm8</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3sm8 is ON HOLD   Authors: Fu, G., Weber, I. T.  Description: Crystal Structure of Pseudomonas aeruginosa D-Arginine Dehydrogenase in Complex with an ...</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3sm8&amp;diff=1266930&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3sm8 is ON HOLD   Authors: Fu, G., Weber, I. T.  Description: Crystal Structure of Pseudomonas aeruginosa D-Arginine Dehydrogenase in Complex with an ...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
The entry 3sm8 is ON HOLD &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Fu, G., Weber, I. T.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Crystal Structure of Pseudomonas aeruginosa D-Arginine Dehydrogenase in Complex with an (N5) Flavin Adduct&lt;/div&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 06 Jul 2011 18:28:28 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3sm8</comments>		</item>
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